Transportvesikel werden über zwei Wege vermittelt:
- Äußerer sekretorischer Weg (tritt durch die Zelloberfläche aus); umfasst normalerweise die Translokation durch das ER, gefolgt von der Übertragung zu gestapelten Golgi-Zisternen (ein miteinander verbundenes Netzwerk von Membranen, das auch als cis-Golgi bekannt ist), dann zum trans-Golgi-Netzwerk, wo das Protein in einem von der trans-Golgi-Membran gebildeten Transportvesikel austreten wird, ein Prozess, der Exozytose genannt wird.
Auswärtiger sekretorischer Weg. Klicken Sie auf das Bild, um den Namen zu sehen.
Cis und trans beziehen sich auf die verschiedenen Seiten des Golgi-Komplexes. Vesikel kommen auf der cis-Seite aus dem RER und verlassen ihn auf der trans-Seite in Richtung Plasmamembran oder Lysosomen.
Jedes Molekül, das auf diesem Weg reist, durchläuft eine feste Abfolge von Modifikationen in der Membran und dem Lumen des RER- und Golgi-Komplexes;
- Bildung von Disulfidbindungen- Disulfidbindungen (bestehend aus zwei Schwefelatomen, die mit Kohlenstoffatomen verbunden sind. Mehr davon in der Biochemie) tragen zur Stabilisierung der Struktur von Proteinen bei. Sie bilden sich nicht im Cytosol, weil dort eine reduzierende (elektronenabgebende und daher die Bindung störende) Umgebung herrscht, die die Bildung von Disulfidbindungen unterbricht.
- Hinzufügen und Verarbeiten von Kohlenhydraten (Glykosylierung wie in -ation oder Hinzufügung von Glykose)- Glykosylierung kann das Protein vor dem Abbau schützen und es auch im ER halten, bis es richtig gefaltet ist, oder dazu beitragen, es zu den entsprechenden Organellen zu leiten, indem es als Transportsignal im Transportvesikel dient (weil es bei der Erkennung funktionieren kann).
Beispiel einer N-gebundenen Glykosylierung. Klicken Sie auf das Bild, um den Namen zu sehen.
Die Seitenketten der Oligosaccharide (14 Zucker) verbinden sich mit der Amidgruppe (-NH2) einer Aminosäure (in der Regel Asparagin), und zwar mit dem Stickstoffatom, so dass man von einer N-gebundenen Glykosylierung spricht.
Die Modifikationen der N-gebundenen Oligosaccharide werden im Golgi-Komplex abgeschlossen. Die mittlere Region des Golgi-Apparats enthält zu diesem Zweck Enzyme – Glykosyltransferasen -. Einige Proteine werden sowohl im ER als auch im Golgi-Apparat mit O-verknüpften Oligosacchariden (1-4 Zucker) glykosyliert.
- Korrekte Faltung – es werden mehrere Strategien angewandt, um sicherzustellen, dass nur korrekt gefaltete Proteine transportiert werden. Einige Beispiele für Stressreaktionen im ER sind der ER-assoziierte Proteinabbau (ERAD) und die Reaktion auf ungefaltete Proteine (UPR).
- Spezifische proteolytische Spaltungen – Zusammenbau zu multimeren (verschiedene Polypeptidketten kommen zusammen) Proteinen.
2. einwärts gerichteter endozytischer Weg (zu Endosomen oder Lysosomen innerhalb der Zelle); Endozytose ist ein Prozess, durch den Zellen Moleküle aus der extrazellulären Matrix (ECM) aufnehmen und in sich aufnehmen, indem sie sie verschlingen. Ein Teil der Plasmamembran wird während dieses Prozesses eingeklemmt und bildet ein membrangebundenes Vesikel, das als Endosom bezeichnet wird.
Endozytose. Klicken Sie auf das Bild, um den Namen zu sehen.
Das Endosom besteht aus zwei Phasen: einem frühen Endosom, dessen Aufgabe es ist, den Rezeptor von den Liganden (Signalen), die internalisiert wurden, physisch zu trennen oder zu sortieren; deshalb werden frühe Endosomen als Sortierendosomen bezeichnet. Die nächste Phase ist das späte Endosom, das für den Abbau der internalisierten Ladung zuständig ist.
Die beiden Arten von Endosomen. Frühe (sortierende) und späte Endosomen. Klicken Sie auf das Bild, um es zu speichern.
Es gibt drei Formen der Endozytose:
Beispiel für rezeptorvermittelte Endozytose (RME). Klicken Sie auf das Bild, um den Text zu lesen.
Die Rezeptorsortierung ist die wichtigste Form der Endosomensortierung, da die Rezeptoren ein schnelles Recycling betreiben. Die anderen beiden sind auch ohne Illustrationen klar genug, denke ich. Wenn nicht, dann google sie 🙂