Biochimie/Régulation de la glycolyse et de la néoglucogenèse

Lorsque le besoin énergétique augmente, les organes, notamment les muscles, font plus de glycolyse. Ainsi le taux de glucose dans le sang diminue. Par conséquent, le glucagon est libéré par les îlots de Langerhans du pancréas. Dans le foie, le glucagon active la protéine kinase dépendante de l’AMPc. Cette enzyme activée active l’action de la FBPase-2 tout en inhibant l’activité de la PFK-2. Ainsi, le F6P est produit à partir du F26BP. Par conséquent, l’absence de F26BP signifie qu’il n’y a pas de facteur pour inhiber la FBPase-1 et pour soutenir la PFK-1. Ainsi, la plupart des F16BP sont convertis en F6P au lieu de la réaction inverse. Il y a maintenant une grande quantité de F6P qui entre en compétition avec le glucose pour décider où le complexe protéique régulateur de l’hexokinase sera situé dans le cytoplasme (pour assurer la phosphorylation du glucose en G6P) ou dans le noyau (pour laisser au glucose sa forme non phosphorylée), dans le foie. Comme dans ces conditions, le F6P « gagne » la course, il déclenche le mouvement du complexe vers le noyau. Ainsi, les nouvelles molécules de glucose ne peuvent plus entrer dans la voie glycolytique. Par ce mécanisme, le foie réduit sa consommation de glucose pour préserver le réservoir de glucose. Après l’arrêt de la glycolyse au niveau du foie, celui-ci utilise les acides gras pour gagner de l’énergie. Lorsque le taux de glucose sanguin augmente, l’insuline est libérée. Cette hormone provoque la formation de F26BP à partir de F6P. Le F26BP limite la FBPase-1 tout en soutenant la PFK-1. La réaction va donc dans le sens du F16BP. Maintenant, il n’y a plus beaucoup de F6P pour gagner la course à la régulation de la place de l’hexokinase dans le foie, avec l’aide de sa protéine régulatrice. Ainsi, l’hexokinase entre en jeu dans le cytoplasme et les nouvelles molécules de glucose continuent à être dégradées.