Les cellules remplissent de nombreuses fonctions différentes. Elles produisent de l’énergie, communiquent avec d’autres cellules et composent la masse physique du corps. Une des principales fonctions des cellules est la construction de protéines. Les protéines sont des macromolécules biologiques qui remplissent un large éventail de fonctions dans l’organisme. Les cellules construisent des protéines à partir d’informations codées dans l’ADN. Le processus d’extraction des informations de l’ADN pour fabriquer des protéines est appelé expression génétique.
Fondamentalement, l’expression génétique comporte deux étapes :
- Transcription – Au cours de la transcription, l’information contenue dans l’ADN est « copiée » sous la forme d’ARN messager (ARNm)
- Translation – À cette étape, ARNm est « lu » par la machinerie cellulaire et les protéines codées sont fabriquées
Dans cet article, nous allons avoir une vue approfondie de la traduction et examiner les mécanismes moléculaires derrière ce processus. Il est recommandé de lire d’abord cet article sur la transcription.
Comment l’ARNm stocke-t-il l’information ?
Pour comprendre la traduction, nous devons d’abord comprendre comment l’information pour les protéines est stockée dans l’ARNm. À proprement parler, l’ARNm ne code pas pour une protéine. L’ARNm code plutôt – donne des instructions pour – une séquence d’acides aminés appelée chaîne polypeptidique. Les protéines sont constituées de nombreuses chaînes polypeptidiques.
L’information contenue dans l’ARNm est stockée sous la forme de séquences de bases nucléotidiques (A, C, G et U) qui se lisent par trois. Un triplet de bases est appelé un codon. Chaque codon fait référence à un acide aminé spécifique. Par exemple, le codon ACG spécifie l’acide aminé thréonine. L’ordre des codons dans l’ARNm spécifie l’ordre des acides aminés dans la chaîne polypeptidique. Ainsi, un brin d’ARNm qui contient la séquence AUUCAGUGU code pour les acides aminés isoleucine (AUU), glutamine (CAG) et cystéine (UGU) dans cet ordre.
Dans l’ARN humain, il y a 61 codons qui codent pour environ 20 acides aminés. Il y a aussi le codon spécial AUG appelé « codon de départ » qui indique où commence le gène. Enfin, il existe trois codons spéciaux qui ne codent pas pour des acides aminés (UAA, UAG, UGA) et qui sont appelés « codons d’arrêt ». Les codons stop indiquent aux mécanismes de traduction quand la chaîne polypeptidique est terminée.
Overview Of Translation
La traduction est un processus complexe qui nécessite certaines machines spécialisées. Deux types de molécules sont impliqués dans le processus de traduction : l’ARNt et les ribosomes.
L’ARNt
Les ARNt (ARN « de transfert ») sont des molécules qui font le pont entre les codons de l’ARNm et les acides aminés qu’ils spécifient. Une extrémité de l’ARNt contient une séquence de bases appelée anticodon qui peut se lier à un codon spécifique par appariement de bases complémentaires. L’autre extrémité de l’ARNt contient l’acide aminé spécifié par le codon. Il existe des molécules d’ARNt qui lisent chaque codon et bing l’acide aminé spécifié. Les ARNt se lient à l’ARNm et disposent les acides aminés dans l’ordre approprié.
Ribosomes
Les ribosomes sont les structures qui assemblent physiquement la protéine. Les ribosomes sont composés d’un réseau complexe d’ARN ribosomal spécial (ARNr) et de protéines. Chaque ribosome est composé de 2 parties : une petite sous-unité et une grande sous-unité. La petite sous-unité s’appelle la sous-unité 40S et la grande la sous-unité 60S. Les deux parties des ribosomes enferment le brin d’ARNm, presque comme les deux morceaux de pain d’un sandwich. À proprement parler, les ribosomes ne sont PAS des organites car ils ne possèdent pas de membrane. Les procaryotes possèdent également un ribosome et les procaryotes n’ont pas d’organites.
les brins d’ARNm sont introduits dans les ribosomes qui lisent les codons. Les ribosomes contiennent des compartiments pour que les anticodons de l’ARNt se lient aux codons correspondants de l’ARNm. Les trois sites de liaison de l’ARNt sur le ribosome sont appelés sites A, P et E. Les ribosomes contiennent également des enzymes qui catalysent la réaction qui lie les acides aminés ensemble en une chaîne polypeptidique.
Processus de traduction
La traduction elle-même peut être décomposée en trois étapes : initiation, élongation et terminaison. La majorité de ces processus ont lieu dans le cytoplasme de la cellule ou dans le réticulum endoplasmique. Chez les eucaryotes, la traduction se produit de manière totalement distincte de la transcription, car le pré ARNm créé lors de la transcription doit être modifié avant d’être traduit. Chez les procaryotes, la traduction a lieu directement après la transcription. Dans certains cas, la traduction d’une extrémité d’un brin d’ARNm peut commencer alors que l’autre extrémité est encore en cours de transcription.
Initiation
Lors de la première étape de la traduction, des protéines facteurs d’initiation sont libérées. Ce sont les protéines qui déclenchent les premières étapes du processus de traduction. Les initiateurs de la traduction se lient à l’extrémité 5′ de l’ARNm et l’amènent aux ribosomes. L’ARNm se lie à la petite sous-unité du ribosome et est maintenu en place. Chez les eucaryotes, une molécule d’ARNt contenant de la méthionine se lie à la petite sous-unité et ensemble, ils descendent le long du brin d’ARNm jusqu’à ce qu’ils atteignent le codon de départ, qui est presque toujours le codon AUG. Une fois atteint, la grande sous-unité ribosomique enferme le reste du brin, formant ainsi le complexe d’initiation achevé.
Dans les procaryotes, l’histoire est un peu différente. Chez les procaryotes, la petite sous-unité ribosomale ne parcourt pas le brin d’ARNm à la recherche du codon AUG. Au lieu de cela, elle se lie directement à certaines séquences du brin d’ARNm. Les mécanismes de traduction des procaryotes peuvent reconnaître la zone à démarrer par la présence de séquences Shine-Dalgarno qui se trouvent avant le codon d’initiation. Les bactéries utilisent des séquences Shine-Dalgarno car une séquence d’ADN peut coder pour plusieurs protéines
Elongation
Une fois que l’ARNt porteur de méthionine trouve le codon de départ, la phase suivante de la traduction commence. Au cours de l’élongation, la chaîne polypeptidique proprement dite est construite. On peut se souvenir de ce qui se passe pendant l’élongation par le nom : Dans l’élongation, la chaîne polypeptidique s’allonge.
Lorsque l’élongation commence, l’ARNt porteur de méthionine est situé dans le site P au milieu du ribosome. À côté du site P se trouve le site A, qui se trouve sur un codon exposé sur le brin d’ARNm. Le site A est la « fente » pour la prochaine molécule d’ARNt qui se liera au codon exposé via un appariement complémentaire codon-anticodon.
Une fois que l’ARNt suivant atterrit dans le site A, le ribosome catalyse une réaction qui lie les deux acides aminés ensemble. La réaction liant deux acides aminés est une réaction d’hydrolyse (élimination de l’eau) qui joint le groupe amine d’un acide aminé au groupe carboxyle d’un autre. Cette réaction transfère la méthionine du premier ARNt à l’ARNt du site A. Nous avons maintenant une chaîne polypeptidique primitive composée de deux acides aminés. La méthionine est appelée l’extrémité N-terminale et l’autre est appelée l’extrémité opposée est appelée C-terminale.
La plupart des chaînes polypeptidiques sont plus longues que deux acides aminés. Une fois que la première liaison peptidique a été réalisée, l’ARNm est tiré à travers le ribosome par exactement un codon. Ce décalage déplace l’ARNt avec la chaîne du site A vers le site P et déplace l’ARNt vide dans la fente P vers la fente E (« sortie ») où il est retiré. Le déplacement expose également un nouveau codon d’ARNm dans le site A.
Le processus se répète le long du brin d’ARNm jusqu’à ce que la chaîne polypeptidique soit complète. Certaines protéines ne sont constituées que de quelques dizaines d’acides aminés alors que d’autres peuvent en compter des milliers. La plus longue protéine connue est appelée titine et consiste en une chaîne de 33 000 acides aminés.
Termination
Comment les ribosomes savent-ils quand la chaîne polypeptidique est complète ? C’est le rôle de la dernière étape de la traduction, appelée terminaison. La terminaison des mécanismes de traduction se produit lorsqu’un codon stop (UAA, UAG, UGA) entre dans le site A. Lorsqu’un codon stop entre dans le site A, il est reconnu non pas par l’ARNt, mais par des protéines spéciales appelées facteurs de libération. Ces protéines font en sorte que les enzymes ribosomales ajoutent une molécule d’eau au dernier acide aminé de la chaîne, ce qui entraîne la dissociation des sous-unités ribosomales et libère la chaîne polypeptidique. Par la suite, les sous-unités ribosomiques peuvent être utilisées à nouveau pour traduire une autre chaîne polypeptidique.
Modification post-traductionnelle
Maintenant que nous avons une chaîne polypeptidique complète, elle peut sortir et commencer à faire son travail dans le corps, n’est-ce pas ? Eh bien, pas tout à fait.
Chez les procaryotes, les protéines sont généralement prêtes à partir dès qu’elles sont traduites. Chez les eucaryotes, cependant, les chaînes polypeptidiques doivent souvent subir une poignée de modifications avant de devenir une protéine mature pleinement fonctionnelle. Ces modifications post-traductionnelles impliquent l’altération ou la suppression de certains acides aminés. Certaines protéines doivent être repliées dans une forme complexe en 3-D et il existe des enzymes qui aident au repliement. Parfois, deux chaînes polypeptidiques repliées s’agglomèrent pour former un complexe protéique plus grand. D’autres fois, l’ajout ou le retrait d’un groupe d’acides aminés fonctionne comme une « étiquette » qui indique à l’organisme où la protéine est censée aller.
Chez les eucaryotes, la modification post-traductionnelle se produit dans le réticulum endoplasmique et l’appareil de Golgi. Dans le réticulum endoplasmique, les protéines sont pliées ou ont des sections coupées ou ajoutées. Les mécanismes qui gèrent ces processus sont très divers. Après avoir été traitées dans le réticulum endoplasmique, les protéines sont enfermées dans une vésicule liée à la membrane et transportées vers l’appareil de Golgi. Là, elles subissent quelques modifications de dernière minute avant d’être expédiées vers leur destination finale.