Le gluten est la principale protéine de stockage des grains de blé. Le gluten est un mélange complexe de centaines de protéines apparentées mais distinctes, principalement la gliadine et la gluténine. Des protéines de stockage similaires existent sous forme de sécaline dans le seigle, d’hordéine dans l’orge et d’avénines dans l’avoine, et sont collectivement désignées sous le nom de » gluten. » L’objectif était de discuter des propriétés biochimiques et fonctionnelles des protéines du gluten, y compris la structure, les sources et les apports alimentaires. La littérature a été examinée à partir de revues spécialisées en science alimentaire et en nutrition. Les réseaux de protéines du gluten varient en raison des différents composants et de leur taille, ainsi que de la variabilité causée par le génotype, les conditions de croissance et les procédés technologiques. Les structures et les interactions de cette matrice contribuent aux propriétés uniques du gluten. Les fonctions qui en résultent sont essentielles pour déterminer la qualité de la pâte du pain et d’autres produits de boulangerie. Le gluten est stable à la chaleur et a la capacité d’agir comme agent de liaison et d’extension. Il est couramment utilisé comme additif dans les aliments transformés pour améliorer la texture, la rétention d’humidité et la saveur. La gliadine contient des séquences peptidiques qui sont très résistantes à la digestion protéolytique gastrique, pancréatique et intestinale dans le tractus gastro-intestinal. L’apport quotidien moyen en gluten dans un régime occidental est estimé à 5-20 g/jour et a été impliqué dans plusieurs troubles. Les céréales contenant du gluten (blé, seigle, orge et avoine) sont des aliments de base importants. Le gluten fait partie des réseaux protéiques les plus complexes et joue un rôle clé dans la détermination des propriétés rhéologiques de la pâte.