Tendon

Tendon

Détails

Identifiants

Latin

tendo

MeSH

D013710

TH

H3.03.00.0.00020

FMA

Terminologie anatomique

Un tendon ou tendon est une bande résistante de tissu conjonctif fibreux qui relie le muscle à l’os et qui est capable de résister à la tension.

Les tendons sont similaires aux ligaments ; tous deux sont constitués de collagène. Les ligaments relient un os à un autre, tandis que les tendons relient les muscles aux os.

Structure

Histologiquement, les tendons sont constitués d’un tissu conjonctif dense et régulier. Le principal composant cellulaire des tendons sont des fibroblastes spécialisés appelés ténocytes. Les ténocytes synthétisent la matrice extracellulaire des tendons, abondante en fibres de collagène densément tassées. Les fibres de collagène sont parallèles les unes aux autres et organisées en fascicules. Les fascicules individuels sont liés par l’endotendineux, qui est un tissu conjonctif lâche et délicat contenant de fines fibrilles de collagène et des fibres élastiques. Les groupes de fascicules sont délimités par l’épitéron, qui est une gaine de tissu conjonctif dense et irrégulier. L’ensemble du tendon est entouré d’un fascia. L’espace entre le fascia et le tissu tendineux est rempli par le paraténon, un tissu gras aréolaire. Les tendons normaux et sains sont ancrés à l’os par des fibres de Sharpey.

Matrice extracellulaire

La masse sèche des tendons normaux, qui représente 30 à 45% de leur masse totale, est composée de :

• 60-85% de collagène
  • 60-80% de collagène I
  • 0-10% de collagène III
  • 2% de collagène IV
  • petites quantités de collagènes V, VI, et autres
• 15-40% de composants non collagéniques de la matrice extracellulaire, dont :
  • 3% de protéine de matrice oligomérique de cartilage,
  • 1-2% d’élastine,
  • 1-5% de protéoglycanes,
  • 0.2% de composants inorganiques tels que le cuivre, le manganèse et le calcium.

Alors que le collagène I constitue la majeure partie du collagène du tendon, de nombreux collagènes mineurs sont présents et jouent des rôles vitaux dans le bon développement et la fonction du tendon. Il s’agit notamment du collagène de type II dans les zones cartilagineuses, du collagène de type III dans les fibres de réticuline des parois vasculaires, du collagène de type IX, du collagène de type IV dans les membranes basales des capillaires, du collagène de type V dans les parois vasculaires et du collagène de type X dans le fibrocartilage minéralisé près de l’interface avec l’os.

Ultrastructure et synthèse du collagène

Les fibres de collagène coalescent en macroagrégats. Après sécrétion par la cellule, clivées par les N- et C-protéases du procollagène, les molécules de tropocollagène s’assemblent spontanément en fibrilles insolubles. Une molécule de collagène mesure environ 300 nm de long et 1 à 2 nm de large, et le diamètre des fibrilles qui se forment peut varier de 50 à 500 nm. Dans les tendons, les fibrilles s’assemblent ensuite davantage pour former des fascicules, qui ont une longueur d’environ 10 mm et un diamètre de 50-300 μm, et finalement en une fibre tendineuse d’un diamètre de 100-500 μm.

Le collagène des tendons est maintenu ensemble par des protéoglycanes (composé constitué d’une protéine liée à des groupes glycosaminoglycanes, présent notamment dans le tissu conjonctif) dont la décorine et, dans les régions comprimées du tendon, l’aggrécane, qui sont capables de se lier aux fibrilles de collagène à des endroits spécifiques. Les protéoglycanes sont entrelacés avec les fibrilles de collagène – leurs chaînes latérales de glycosaminoglycanes (GAG) ont de multiples interactions avec la surface des fibrilles – ce qui montre que les protéoglycanes jouent un rôle structurel important dans l’interconnexion des fibrilles. Les principaux composants GAG du tendon sont le dermatan sulfate et la chondroïtine sulfate, qui s’associent au collagène et participent au processus d’assemblage des fibrilles pendant le développement du tendon. On pense que le dermatan sulfate est responsable de la formation d’associations entre les fibrilles, tandis que le chondroïtine sulfate est davantage impliqué dans l’occupation du volume entre les fibrilles pour les maintenir séparées et aider à résister à la déformation. Les chaînes latérales de dermatan sulfate de la décorine s’agrègent en solution, et ce comportement peut contribuer à l’assemblage des fibrilles de collagène. Lorsque les molécules de décorine sont liées à une fibrille de collagène, leurs chaînes de dermatane sulfate peuvent s’étendre et s’associer à d’autres chaînes de dermatane sulfate sur la décorine qui est liée à des fibrilles séparées, créant ainsi des ponts interfibrillaires et provoquant finalement un alignement parallèle des fibrilles.

Ténocytes

Les ténocytes produisent les molécules de collagène, qui s’agrègent de bout en bout et de côté pour produire des fibrilles de collagène. Les faisceaux de fibrilles sont organisés pour former des fibres avec les ténocytes allongés étroitement serrés entre eux. Il existe un réseau tridimensionnel de processus cellulaires associés au collagène dans le tendon. Les cellules communiquent entre elles par des jonctions lacunaires, et cette signalisation leur donne la capacité de détecter et de répondre à une charge mécanique.

Des vaisseaux sanguins peuvent être visualisés à l’intérieur de l’endotendon, courant parallèlement aux fibres de collagène, avec des anastomoses transversales ramifiées occasionnelles.

On pense que la masse interne du tendon ne contient pas de fibres nerveuses, mais l’épitenon et le paratenon contiennent des terminaisons nerveuses, tandis que des organes tendineux de Golgi sont présents à la jonction entre le tendon et le muscle.

La longueur du tendon varie dans tous les grands groupes et d’une personne à l’autre. La longueur du tendon est, en pratique, le facteur décisif concernant la taille réelle et potentielle du muscle. Par exemple, tous les autres facteurs biologiques pertinents étant égaux, un homme avec des tendons plus courts et un muscle biceps plus long aura un plus grand potentiel de masse musculaire qu’un homme avec un tendon plus long et un muscle plus court. Les bodybuilders qui réussissent auront généralement des tendons plus courts. À l’inverse, dans les sports exigeant des athlètes qu’ils excellent dans des actions telles que la course ou le saut, il est bénéfique d’avoir un tendon d’Achille plus long que la moyenne et un muscle du mollet plus court.

La longueur du tendon est déterminée par une prédisposition génétique, et il n’a pas été démontré qu’elle augmente ou diminue en réponse à l’environnement, contrairement aux muscles, qui peuvent être raccourcis par un traumatisme, des déséquilibres d’utilisation et un manque de récupération et d’étirement. RAT

Fonctions

Traditionnellement, les tendons ont été considérés comme un mécanisme par lequel les muscles se connectent aux os ainsi que les muscles eux-mêmes, fonctionnant pour transmettre des forces. Cette connexion permet aux tendons de moduler passivement les forces pendant la locomotion, fournissant une stabilité supplémentaire sans travail actif. Cependant, au cours des deux dernières décennies, de nombreuses recherches ont porté sur les propriétés élastiques de certains tendons et leur capacité à fonctionner comme des ressorts. Tous les tendons n’ont pas le même rôle fonctionnel, certains servant principalement à positionner les membres, comme les doigts lors de l’écriture (tendons de positionnement) et d’autres agissant comme des ressorts pour rendre la locomotion plus efficace (tendons de stockage d’énergie). Les tendons de stockage d’énergie peuvent stocker et récupérer l’énergie avec une grande efficacité. Par exemple, au cours d’une foulée humaine, le tendon d’Achille s’étire lorsque l’articulation de la cheville se dorsifléchit. Au cours de la dernière partie de la foulée, lors de la flexion plantaire du pied (pointe des orteils vers le bas), l’énergie élastique stockée est libérée. De plus, comme le tendon s’étire, le muscle est capable de fonctionner avec moins ou même pas de changement de longueur, ce qui permet au muscle de générer plus de force.

Les propriétés mécaniques du tendon dépendent du diamètre et de l’orientation des fibres de collagène. Les fibrilles de collagène sont parallèles entre elles et serrées, mais présentent un aspect ondulé dû à des ondulations planes, ou crimps, sur une échelle de plusieurs micromètres. Dans les tendons, les fibres de collagène présentent une certaine flexibilité en raison de l’absence de résidus hydroxyproline et proline à des endroits spécifiques de la séquence d’acides aminés, ce qui permet la formation d’autres conformations telles que des coudes ou des boucles internes dans la triple hélice et entraîne le développement des ondulations. Les frisures dans les fibrilles de collagène permettent aux tendons d’avoir une certaine flexibilité ainsi qu’une faible rigidité à la compression. De plus, comme le tendon est une structure multibrins composée de nombreuses fibrilles et fascicules partiellement indépendants, il ne se comporte pas comme une tige unique, et cette propriété contribue également à sa flexibilité.

Les composants protéoglycanes des tendons sont également importants pour les propriétés mécaniques. Alors que les fibrilles de collagène permettent aux tendons de résister aux contraintes de traction, les protéoglycanes leur permettent de résister aux contraintes de compression. Ces molécules sont très hydrophiles, c’est-à-dire qu’elles peuvent absorber une grande quantité d’eau et ont donc un taux de gonflement élevé. Comme elles sont liées de manière non covalente aux fibrilles, elles peuvent s’associer et se dissocier de manière réversible, de sorte que les ponts entre les fibrilles peuvent être rompus et reformés. Ce processus peut être impliqué dans l’allongement et la diminution du diamètre de la fibrille sous tension. Cependant, les protéoglycanes peuvent également jouer un rôle dans les propriétés de traction du tendon. La structure du tendon est effectivement un matériau composite de fibres, construit comme une série de niveaux hiérarchiques. À chaque niveau de la hiérarchie, les unités de collagène sont liées entre elles par des liaisons transversales de collagène ou par les protéoglycanes, afin de créer une structure très résistante à la charge de traction. Il a été démontré que l’allongement et la déformation des fibrilles de collagène seules sont bien inférieurs à l’allongement et à la déformation totale du tendon entier sous une même contrainte, ce qui démontre que la matrice riche en protéoglycanes doit également subir une déformation, et que la matrice se raidit à des taux de déformation élevés. Cette déformation de la matrice non collagénique se produit à tous les niveaux de la hiérarchie du tendon, et en modulant l’organisation et la structure de cette matrice, il est possible d’obtenir les différentes propriétés mécaniques requises par les différents tendons. Il a été démontré que les tendons de stockage d’énergie utilisent des quantités significatives de glissement entre les fascicules pour permettre les caractéristiques de déformation élevées qu’ils requièrent, tandis que les tendons positionnels s’appuient plus fortement sur le glissement entre les fibres et les fibrilles de collagène. Cependant, des données récentes suggèrent que les tendons de stockage d’énergie peuvent également contenir des fascicules qui sont tordus, ou hélicoïdaux, par nature – un arrangement qui serait très bénéfique pour fournir le comportement de type ressort requis dans ces tendons.

Mécanique

Les tendons sont des structures viscoélastiques, ce qui signifie qu’ils présentent à la fois un comportement élastique et visqueux. Lorsqu’ils sont étirés, les tendons présentent un comportement typique des  » tissus mous « . La courbe force-extension, ou contrainte-déformation, commence par une région de très faible rigidité, car la structure frisée se redresse et les fibres de collagène s’alignent, suggérant un coefficient de Poisson négatif dans les fibres du tendon. Plus récemment, des tests effectués in vivo (par IRM) et ex vivo (par des essais mécaniques sur divers tissus tendineux cadavériques) ont montré que les tendons sains sont fortement anisotropes et présentent un coefficient de Poisson négatif (auxétique) dans certains plans lorsqu’ils sont étirés jusqu’à 2 % de leur longueur, c’est-à-dire dans leur amplitude normale de mouvement. Après cette zone de « pointe », la structure devient nettement plus rigide et présente une courbe contrainte-déformation linéaire jusqu’à ce qu’elle commence à se rompre. Les propriétés mécaniques des tendons sont très variables, car elles sont adaptées aux exigences fonctionnelles du tendon. Les tendons de stockage d’énergie sont plus élastiques ou moins rigides, ce qui leur permet de stocker plus facilement l’énergie, tandis que les tendons de positionnement plus rigides sont un peu plus viscoélastiques ou moins élastiques, ce qui leur permet de contrôler plus finement le mouvement. Un tendon typique de stockage d’énergie se rompra à environ 12-15% de déformation, et à une contrainte de l’ordre de 100-150 MPa, bien que certains tendons soient nettement plus extensibles que cela, par exemple le fléchisseur digital superficiel du cheval, qui s’étire de plus de 20% au galop. Les tendons positionnels peuvent céder à des déformations aussi faibles que 6-8%, mais peuvent avoir des modules de l’ordre de 700-1000 MPa.

Plusieurs études ont démontré que les tendons répondent aux changements de charge mécanique par des processus de croissance et de remodelage, un peu comme les os. En particulier, une étude a montré que la désuétude du tendon d’Achille chez le rat entraînait une diminution de l’épaisseur moyenne des faisceaux de fibres de collagène composant le tendon. Chez l’homme, une expérience au cours de laquelle des personnes ont été soumises à un environnement de microgravité simulée a révélé que la rigidité du tendon diminuait de manière significative, même lorsque les sujets devaient effectuer des exercices de récupération. Ces effets ont des implications dans des domaines allant du traitement des patients alités à la conception d’exercices plus efficaces pour les astronautes.

Cicatrisation

Les tendons du pied sont très complexes et intriqués. Par conséquent, le processus de guérison d’un tendon cassé est long et douloureux. La plupart des personnes qui ne reçoivent pas de soins médicaux dans les 48 premières heures de la blessure souffriront d’un gonflement important, de douleurs et d’une sensation de brûlure à l’endroit où la blessure s’est produite.

On croyait que les tendons ne pouvaient pas subir de renouvellement de la matrice et que les ténocytes n’étaient pas capables de se réparer. Cependant, il a depuis été démontré que, tout au long de la vie d’une personne, les ténocytes du tendon synthétisent activement les composants de la matrice, et que des enzymes telles que les métalloprotéinases matricielles (MMP) peuvent dégrader la matrice. Les tendons sont capables de cicatriser et de se remettre de blessures selon un processus contrôlé par les ténocytes et la matrice extracellulaire qui les entoure.

Les trois principales étapes de la cicatrisation des tendons sont l’inflammation, la réparation ou la prolifération, et le remodelage, qui peut être encore divisé en consolidation et maturation. Ces étapes peuvent se chevaucher les unes les autres. Au cours de la première étape, des cellules inflammatoires telles que les neutrophiles sont recrutées sur le site de la blessure, ainsi que des érythrocytes. Les monocytes et les macrophages sont recrutés dans les 24 premières heures, et la phagocytose des matériaux nécrotiques sur le site de la blessure se produit. Après la libération de facteurs vasoactifs et chimiotactiques, l’angiogenèse et la prolifération des ténocytes sont initiées. Les ténocytes se déplacent ensuite dans le site et commencent à synthétiser le collagène III. Après quelques jours, la phase de réparation ou de prolifération commence. À ce stade, les ténocytes participent à la synthèse de grandes quantités de collagène et de protéoglycanes sur le site de la blessure, et les taux de GAG et d’eau sont élevés. Après environ six semaines, la phase de remodelage commence. La première partie de cette étape est la consolidation, qui dure de six à dix semaines environ après la blessure. Au cours de cette période, la synthèse du collagène et des GAG diminue, de même que la cellularité, car le tissu devient plus fibreux en raison de la production accrue de collagène I et les fibrilles s’alignent dans la direction de la contrainte mécanique. La phase finale de maturation se produit après dix semaines, et pendant cette période, il y a une augmentation de la réticulation des fibrilles de collagène, ce qui rend le tissu plus rigide. Progressivement, sur environ un an, le tissu passe du stade fibreux au stade de cicatrice.

Les métalloprotéinases matricielles (MMP) ont un rôle très important dans la dégradation et le remodelage de la MEC au cours du processus de guérison après une blessure au tendon. Certaines MMP, dont la MMP-1, la MMP-2, la MMP-8, la MMP-13 et la MMP-14, ont une activité collagénase, ce qui signifie que, contrairement à de nombreuses autres enzymes, elles sont capables de dégrader les fibrilles de collagène I. La dégradation des fibrilles de collagène s’effectue par l’intermédiaire d’une enzyme. La dégradation des fibrilles de collagène par la MMP-1, ainsi que la présence de collagène dénaturé, sont des facteurs supposés provoquer un affaiblissement de la MEC du tendon et une augmentation du risque de nouvelle rupture. En réponse à une charge mécanique répétée ou à une blessure, des cytokines peuvent être libérées par les ténocytes et peuvent induire la libération de MMP, provoquant la dégradation de l’ECM et entraînant des blessures récurrentes et des tendinopathies chroniques.

Une variété d’autres molécules sont impliquées dans la réparation et la régénération du tendon. Cinq facteurs de croissance se sont avérés être significativement régulés à la hausse et actifs pendant la cicatrisation du tendon : le facteur de croissance analogue à l’insuline 1 (IGF-I), le facteur de croissance dérivé des plaquettes (PDGF), le facteur de croissance endothélial vasculaire (VEGF), le facteur de croissance fibroblastique basique (bFGF) et le facteur de croissance transformant bêta (TGF-β). Ces facteurs de croissance ont tous des rôles différents au cours du processus de guérison. L’IGF-1 augmente la production de collagène et de protéoglycanes pendant la première phase de l’inflammation, et le PDGF est également présent pendant les premiers stades après la blessure et favorise la synthèse d’autres facteurs de croissance ainsi que la synthèse de l’ADN et la prolifération des cellules tendineuses. Les trois isoformes du TGF-β (TGF-β1, TGF-β2, TGF-β3) sont connues pour jouer un rôle dans la cicatrisation et la formation des cicatrices. Le VEGF est bien connu pour favoriser l’angiogenèse et pour induire la prolifération et la migration des cellules endothéliales, et il a été démontré que l’ARNm du VEGF est exprimé au niveau du site des blessures tendineuses avec l’ARNm du collagène I. Les protéines morphogénétiques osseuses (BMP) sont un sous-groupe de la superfamille TGF-β qui peut induire la formation des os et du cartilage ainsi que la différenciation des tissus, et il a été démontré que la BMP-12 spécifiquement influence la formation et la différenciation du tissu tendineux et favorise la fibrogenèse.

Effets de l’activité sur la guérison

Dans les modèles animaux, des études approfondies ont été menées pour étudier les effets de la contrainte mécanique sous forme de niveau d’activité sur les blessures et la guérison des tendons. Alors que l’étirement peut perturber la cicatrisation pendant la phase inflammatoire initiale, il a été démontré qu’un mouvement contrôlé des tendons après environ une semaine après une blessure aiguë peut aider à promouvoir la synthèse de collagène par les ténocytes, ce qui conduit à une augmentation de la résistance à la traction et du diamètre des tendons guéris et à moins d’adhérences que les tendons immobilisés. Dans les lésions tendineuses chroniques, il a également été démontré que la charge mécanique stimule la prolifération des fibroblastes et la synthèse du collagène, ainsi que le réalignement du collagène, ce qui favorise la réparation et le remodelage. Pour étayer la théorie selon laquelle le mouvement et l’activité contribuent à la guérison des tendons, il a été démontré que l’immobilisation des tendons après une blessure a souvent un effet négatif sur la guérison. Chez les lapins, les fascicules de collagène immobilisés ont montré une diminution de la résistance à la traction, et l’immobilisation entraîne également une diminution des quantités d’eau, de protéoglycanes et de liaisons croisées de collagène dans les tendons.

Plusieurs mécanismes de mécanotransduction ont été proposés pour expliquer la réponse des ténocytes à la force mécanique qui leur permet de modifier leur expression génétique, la synthèse des protéines et le phénotype cellulaire, et finalement de provoquer des changements dans la structure du tendon. Un facteur majeur est la déformation mécanique de la matrice extracellulaire, qui peut affecter le cytosquelette d’actine et donc la forme, la motilité et la fonction des cellules. Les forces mécaniques peuvent être transmises par les sites d’adhésion focale, les intégrines et les jonctions cellule-cellule. Les modifications du cytosquelette d’actine peuvent activer les intégrines, qui assurent la médiation des signaux « extérieur-intérieur » et « intérieur-extérieur » entre la cellule et la matrice. Les protéines G, qui induisent des cascades de signalisation intracellulaire, peuvent également être importantes, et les canaux ioniques sont activés par l’étirement pour permettre aux ions tels que le calcium, le sodium ou le potassium de pénétrer dans la cellule.

Société et culture

Le tendon était largement utilisé tout au long des époques préindustrielles comme une fibre résistante et durable. Certaines utilisations spécifiques incluent l’utilisation du tendon comme fil pour la couture, l’attachement des plumes aux flèches (voir fletch), l’arrimage des lames d’outils aux arbres, etc. Il est également recommandé dans les guides de survie d’en faire un matériau à partir duquel on peut fabriquer des cordages solides pour des objets tels que les pièges ou les structures vivantes. Le tendon doit être traité de manière spécifique pour être utile à ces fins. Les Inuits et les autres peuples circumpolaires utilisaient le tendon comme seul cordage pour tous les usages domestiques, en raison de l’absence d’autres sources de fibres appropriées dans leurs habitats écologiques. Les propriétés élastiques de certains tendons étaient également utilisées dans les arcs recourbés composites préférés des nomades des steppes d’Eurasie et des Amérindiens. La première artillerie à lancer des pierres utilisait également les propriétés élastiques du tendon.

Le tendon constitue un excellent matériau de cordage pour trois raisons : Il est extrêmement solide, il contient des colles naturelles et il se rétracte en séchant, supprimant ainsi le besoin de faire des nœuds.

Utilisations culinaires

Le tendon (en particulier, le tendon de bœuf) est utilisé comme aliment dans certaines cuisines asiatiques (souvent servi dans les restaurants yum cha ou dim sum). Un plat populaire est le suan bao niu jin, dans lequel le tendon est mariné dans de l’ail. On le trouve aussi parfois dans le plat de nouilles vietnamien phở.

Signification clinique

Blessure

Les tendons sont sujets à de nombreux types de blessures. Il existe différentes formes de tendinopathies ou de blessures des tendons dues à une surutilisation. Ces types de blessures entraînent généralement une inflammation et une dégénérescence ou un affaiblissement des tendons, qui peuvent éventuellement conduire à une rupture du tendon. Les tendinopathies peuvent être causées par un certain nombre de facteurs liés à la matrice extracellulaire (MEC) du tendon, et leur classification a été difficile car leurs symptômes et leur histopathologie sont souvent similaires.

La première catégorie de tendinopathie est la paraténonite, qui désigne l’inflammation du paraténon, ou feuillet paratendineux situé entre le tendon et sa gaine. La tendinose désigne une lésion non inflammatoire du tendon au niveau cellulaire. La dégradation est causée par des dommages au collagène, aux cellules et aux composants vasculaires du tendon, et est connue pour conduire à la rupture. L’observation de tendons ayant subi une rupture spontanée a montré la présence de fibrilles de collagène qui ne sont pas dans la bonne orientation parallèle ou qui ne sont pas uniformes en longueur ou en diamètre, ainsi que des ténocytes arrondis, d’autres anomalies cellulaires et la croissance de vaisseaux sanguins. D’autres formes de tendinose qui n’ont pas entraîné de rupture ont également montré la dégénérescence, la désorientation et l’amincissement des fibrilles de collagène, ainsi qu’une augmentation de la quantité de glycosaminoglycanes entre les fibrilles. La troisième est la paraténonite avec tendinose, dans laquelle les combinaisons d’inflammation du paraténon et de dégénérescence du tendon sont toutes deux présentes. La dernière est la tendinite, qui désigne une dégénérescence avec inflammation du tendon ainsi qu’une perturbation vasculaire.

Les tendinopathies peuvent être causées par plusieurs facteurs intrinsèques dont l’âge, le poids corporel et la nutrition. Les facteurs extrinsèques sont souvent liés aux sports et comprennent des forces ou des charges excessives, de mauvaises techniques d’entraînement et des conditions environnementales.

Autres animaux

Dans certains organismes, les plus notables étant les oiseaux et les dinosaures ornithischiens, des portions du tendon peuvent s’ossifier. Dans ce processus, les ostéocytes infiltrent le tendon et déposent de l’os comme ils le feraient dans un os sésamoïde tel que la rotule. Chez les oiseaux, l’ossification du tendon se produit principalement dans le membre postérieur, tandis que chez les dinosaures ornithischiens, les tendons musculaires axiaux ossifiés forment un treillis le long des épines neurales et hémales de la queue, vraisemblablement pour le soutien.

Voir aussi

Wikimedia Commons propose des médias en rapport avec Tendons.

• Aponeurose
• Cartilage
• Chordes tendineuses
• Liste des muscles du corps humain
• Gaine du tendon