Biochimica/Regolazione della glicolisi e della gluconeogenesi

Quando il bisogno di energia aumenta, gli organi, specialmente i muscoli, fanno più glicolisi. Così il livello di glucosio nel sangue diminuisce. Pertanto, il glucagone rilasciato dal pancreas Langerhans Islets. Nel fegato, il glucagone attiva la protein chinasi cAMP dipendente. Questo enzima attivato attiva l’azione della FBPase-2 mentre inibisce l’attività della PFK-2. Quindi F6P è prodotto da F26BP. Quindi, F26BP è assente significa che non c’è nessun fattore per inibire FBPase-1 e per sostenere PFK-1. Così la maggior parte di F16BP è convertita in F6P invece della reazione inversa. Ora c’è un’alta quantità di F6P che compete con il glucosio per decidere dove il complesso proteico regolatore dell’esochinasi sarà situato nel citoplasma (per fornire la fosforilazione del glucosio a G6P) o nel nucleo (per lasciare il glucosio nella sua forma non fosforilata), nel fegato. Poiché in questa condizione F6P “vince” la gara, F6P innesca il movimento del complesso verso il nucleo. Così ora nuove molecole di glucosio non possono entrare nella via glicolitica. Con questo meccanismo, il fegato riduce il suo consumo di glucosio per preservare la riserva di glucosio. Dopo l’arresto della glicolisi nel fegato, il fegato utilizza gli acidi grassi per ottenere energia. Quando il livello di glucosio nel sangue aumenta, viene rilasciata l’insulina. Questo ormone causa la formazione di F26BP da F6P. F26BP limita FBPase-1 mentre supporta PFK-1. Quindi la reazione va in direzione di F16BP. Ora, non c’è molto F6P per vincere la gara per regolare il posto dell’esochinasi al fegato, con l’aiuto della sua proteina regolatrice. Così l’esochinasi entra in gioco nel citoplasma e le nuove molecole di glucosio continuano ad essere degradate.