tendo
D013710
H3.03.00.0.00020
Terminologia anatomiczna
Ścięgno lub ścięgno jest twardym pasmem włóknistej tkanki łącznej, które łączy mięsień z kością i jest w stanie wytrzymać napięcie.
Ścięgna są podobne do więzadeł; oba są wykonane z kolagenu. Więzadła łączą jedną kość z drugą, podczas gdy ścięgna łączą mięśnie z kością.
Struktura
Histologicznie, ścięgna składają się z gęstej, regularnej tkanki łącznej. Głównym składnikiem komórkowym ścięgien są wyspecjalizowane fibroblasty zwane tenocytami. Tenocyty syntetyzują macierz zewnątrzkomórkową ścięgien, obfitującą w gęsto upakowane włókna kolagenowe. Włókna kolagenowe są równoległe do siebie i zorganizowane w powięzi. Poszczególne powięzi są związane przez endotendineum, które jest delikatną, luźną tkanką łączną zawierającą cienkie włókna kolagenowe i włókna elastyczne. Grupy powięzi są ograniczone przez epitenon, który jest pochewką z gęstej, nieregularnej tkanki łącznej. Całe ścięgno jest otoczone powięzią. Przestrzeń pomiędzy powięzią a tkanką ścięgna wypełnia paratenon, czyli tkanka tłuszczowa otoczkowa. Normalne zdrowe ścięgna są zakotwiczone do kości przez włókna Sharpeya.
Macierz zewnątrzkomórkowa
Sucha masa prawidłowych ścięgien, stanowiąca 30-45% ich całkowitej masy, składa się z:
- 60-85% kolagenu
- 60-80% kolagenu I
- 0-10% kolagenu III
- 2% kolagenu IV
- małe ilości kolagenów V, VI, i innych
- 15-40% niekolagenowych składników macierzy zewnątrzkomórkowej, w tym:
- 3% białko macierzy oligomerycznej chrząstki,
- 1-2% elastyna,
- 1-5% proteoglikany,
- 0.2% składników nieorganicznych, takich jak miedź, mangan i wapń.
Pomimo, że kolagen I stanowi większość kolagenu w ścięgnie, obecnych jest wiele mniejszych kolagenów, które odgrywają istotne role w prawidłowym rozwoju i funkcji ścięgna. Obejmują one kolagen typu II w strefach chrzęstnych, kolagen typu III we włóknach retikulinowych ścian naczyniowych, kolagen typu IX, kolagen typu IV w błonach podstawnych naczyń włosowatych, kolagen typu V w ścianach naczyniowych i kolagen typu X w zmineralizowanej fibrokartylinie w pobliżu interfejsu z kością.
Ultrastruktura i synteza kolagenu
Włókna kolagenowe koalescendują się w makroagregaty. Po wydzieleniu z komórki, rozszczepione przez prokolagenowe N- i C-proteazy, cząsteczki tropokolagenu spontanicznie łączą się w nierozpuszczalne fibryle. Cząsteczka kolagenu ma długość około 300 nm i szerokość 1-2 nm, a średnica powstałych fibryli może wynosić od 50-500 nm. W ścięgnach, fibryle następnie łączą się dalej tworząc powięzi, które mają około 10 mm długości i średnicę 50-300 μm, a w końcu tworzą włókno ścięgna o średnicy 100-500 μm.
Kolagen w ścięgnach jest utrzymywany razem z proteoglikanami (związek składający się z białka połączonego z grupami glikozaminoglikanów, obecny szczególnie w tkance łącznej), w tym dekoryną i, w ściśniętych regionach ścięgna, aggrecanem, które są zdolne do wiązania się z włóknami kolagenu w określonych miejscach. Proteoglikany są splecione z fibrylami kolagenu – ich łańcuchy boczne glikozaminoglikanów (GAG) mają wiele oddziaływań z powierzchnią fibryli – co pokazuje, że proteoglikany są ważne strukturalnie w łączeniu fibryli. Głównymi składnikami GAG w ścięgnie są siarczan dermatanu i siarczan chondroityny, które łączą się z kolagenem i biorą udział w procesie tworzenia fibryli podczas rozwoju ścięgna. Uważa się, że siarczan dermatanu jest odpowiedzialny za tworzenie połączeń między włóknami, podczas gdy siarczan chondroityny jest bardziej zaangażowany w zajmowanie przestrzeni między włóknami, aby utrzymać je oddzielone od siebie i pomóc im wytrzymać deformację. Łańcuchy boczne siarczanu dermatanu dekoryny agregują w roztworze, a to zachowanie może pomóc w montażu włókien kolagenowych. Kiedy cząsteczki dekoryny są związane z włóknami kolagenu, ich łańcuchy siarczanu dermatanu mogą się rozszerzać i łączyć z innymi łańcuchami siarczanu dermatanu na dekorynie, która jest związana z oddzielnymi włóknami, tworząc w ten sposób mostki międzywłóknowe i ostatecznie powodując równoległe ułożenie fibryli.
Tenocyty
Tenocyty wytwarzają cząsteczki kolagenu, które agregują się od końca do końca i od strony do strony w celu wytworzenia włókien kolagenowych. Wiązki fibryli są zorganizowane w celu utworzenia włókien z wydłużonymi tenocytami ściśle upakowanymi między nimi. W ścięgnie znajduje się trójwymiarowa sieć procesów komórkowych związanych z kolagenem. Komórki komunikują się ze sobą poprzez połączenia szczelinowe, a ta sygnalizacja daje im zdolność do wykrywania i reagowania na obciążenie mechaniczne.
Wewnątrz ścięgna można uwidocznić naczynia krwionośne biegnące równolegle do włókien kolagenowych, ze sporadycznymi rozgałęziającymi się zespoleniami poprzecznymi.
Wewnętrzna część ścięgna nie zawiera włókien nerwowych, ale epitenon i paratenon zawierają zakończenia nerwowe, podczas gdy narządy ścięgniste Golgiego są obecne na styku ścięgna i mięśnia.
Długość ścięgna różni się we wszystkich głównych grupach i u różnych osób. Długość ścięgna jest w praktyce czynnikiem decydującym o faktycznej i potencjalnej wielkości mięśnia. Na przykład, wszystkie inne istotne czynniki biologiczne są równe, człowiek z krótszym ścięgnem i dłuższym mięśniem bicepsa będzie miał większy potencjał masy mięśniowej niż człowiek z dłuższym ścięgnem i krótszym mięśniem. Odnoszący sukcesy kulturyści z reguły mają krótsze ścięgna. I odwrotnie, w sportach wymagających od sportowców doskonałości w działaniach takich jak bieganie czy skoki, korzystne jest posiadanie dłuższego niż przeciętnie ścięgna Achillesa i krótszego mięśnia łydki.
Długość ścięgna jest określana przez predyspozycje genetyczne i nie wykazano, aby zwiększała się lub zmniejszała w odpowiedzi na środowisko, w przeciwieństwie do mięśni, które mogą zostać skrócone przez uraz, brak równowagi użytkowej oraz brak regeneracji i rozciągania. RAT
Funkcje
Tradycyjnie, ścięgna były uważane za mechanizm, za pomocą którego mięśnie łączą się z kością, jak również same mięśnie, funkcjonujące w celu przenoszenia sił. To połączenie pozwala ścięgnom pasywnie modulować siły podczas lokomocji, zapewniając dodatkową stabilność bez aktywnej pracy. Jednakże, w ciągu ostatnich dwóch dekad, wiele badań skupiło się na elastycznych właściwościach niektórych ścięgien i ich zdolności do funkcjonowania jako sprężyny. Nie wszystkie ścięgna muszą pełnić taką samą rolę funkcjonalną, niektóre z nich głównie pozycjonują kończyny, jak np. palce podczas pisania (ścięgna pozycyjne), a inne działają jak sprężyny, aby uczynić lokomocję bardziej wydajną (ścięgna magazynujące energię). Ścięgna magazynujące energię mogą magazynować i odzyskiwać energię z wysoką wydajnością. Na przykład, podczas kroku człowieka, ścięgno Achillesa rozciąga się, gdy staw skokowy ulega zgięciu grzbietowemu. Podczas ostatniej części kroku, kiedy stopa zgina się plantarnie (kierując palce w dół), zmagazynowana energia sprężysta jest uwalniana. Ponadto, ponieważ ścięgno rozciąga się, mięsień jest w stanie funkcjonować przy mniejszej lub nawet żadnej zmianie długości, co pozwala mięśniowi na generowanie większej siły.
Właściwości mechaniczne ścięgna zależą od średnicy i orientacji włókien kolagenowych. Włókna kolagenowe są równoległe do siebie i ściśle upakowane, ale wykazują falisty wygląd ze względu na planarne pofałdowania, lub karbowanie, w skali kilku mikrometrów. W ścięgnach włókna kolagenowe mają pewną elastyczność ze względu na brak reszt hydroksyproliny i proliny w określonych miejscach sekwencji aminokwasowej, co pozwala na tworzenie innych konformacji, takich jak zagięcia lub wewnętrzne pętle w potrójnej helisie i powoduje powstawanie karbów. Karbowanie włókien kolagenowych pozwala ścięgnom na pewną elastyczność, jak również na niską sztywność przy ściskaniu. Ponadto, ponieważ ścięgno jest strukturą wieloniciową, składającą się z wielu częściowo niezależnych włókien i powięzi, nie zachowuje się jak pojedynczy pręt, a właściwość ta również przyczynia się do jego elastyczności.
Komponenty proteoglikanów ścięgien również są ważne dla właściwości mechanicznych. Podczas gdy włókna kolagenowe pozwalają ścięgnom oprzeć się naprężeniom rozciągającym, proteoglikany pozwalają im oprzeć się naprężeniom ściskającym. Cząsteczki te są bardzo hydrofilowe, co oznacza, że mogą wchłonąć dużą ilość wody i dlatego mają wysoki współczynnik pęcznienia. Ponieważ są one niekowalencyjnie związane z włóknami, mogą odwracalnie asocjować i dysocjować, dzięki czemu mostki między włóknami mogą być zrywane i ponownie tworzone. Proces ten może być zaangażowany w umożliwienie wydłużenia i zmniejszenia średnicy fibryli pod wpływem napięcia. Jednakże, proteoglikany mogą również odgrywać rolę we właściwościach rozciągających ścięgna. Struktura ścięgna jest w rzeczywistości włóknistym materiałem kompozytowym, zbudowanym z szeregu hierarchicznych poziomów. Na każdym poziomie hierarchii, jednostki kolagenowe są połączone ze sobą przez kolagenowe wiązania krzyżowe lub proteoglikany, tworząc strukturę wysoce odporną na obciążenia rozciągające. Wykazano, że wydłużenie i odkształcenie samych włókien kolagenowych jest znacznie niższe niż całkowite wydłużenie i odkształcenie całego ścięgna przy takim samym obciążeniu, co dowodzi, że matryca bogata w proteoglikany również musi ulec odkształceniu, a usztywnienie matrycy następuje przy wysokich wartościach odkształcenia. Ta deformacja niekolagenowej macierzy występuje na wszystkich poziomach hierarchii ścięgna, a poprzez modulowanie organizacji i struktury tej macierzy można uzyskać różne właściwości mechaniczne wymagane przez różne ścięgna. Wykazano, że ścięgna magazynujące energię wykorzystują znaczne ilości poślizgu pomiędzy powięziami w celu uzyskania wymaganej przez nie charakterystyki wysokiego odkształcenia, podczas gdy ścięgna pozycyjne polegają w większym stopniu na poślizgu pomiędzy włóknami kolagenowymi i fibrylami. Jednakże, ostatnie dane sugerują, że ścięgna magazynujące energię mogą również zawierać powięzi, które są skręcone lub spiralne w naturze – układ, który byłby bardzo korzystny dla zapewnienia zachowania przypominającego sprężynę wymaganego w tych ścięgnach.
Mechanika
Ścięgna są strukturami lepkosprężystymi, co oznacza, że wykazują zarówno zachowanie sprężyste, jak i lepkie. Podczas rozciągania, ścięgna wykazują typowe zachowanie „tkanki miękkiej”. Krzywa siła-rozciągnięcie lub naprężenie-odkształcenie zaczyna się od obszaru o bardzo niskiej sztywności, ponieważ struktura karbowana prostuje się, a włókna kolagenowe ustawiają się w jednej linii, co sugeruje ujemny współczynnik Poissona we włóknach ścięgna. Ostatnio, badania przeprowadzone in vivo (poprzez MRI) i ex vivo (poprzez testy mechaniczne różnych tkanek ścięgnistych ze zwłok) wykazały, że zdrowe ścięgna są wysoce anizotropowe i wykazują ujemny współczynnik Poissona (auxetic) w niektórych płaszczyznach, gdy są rozciągnięte do 2% wzdłuż ich długości, tj. w normalnym zakresie ruchu. Po przekroczeniu tego obszaru „palca”, struktura staje się znacznie sztywniejsza i posiada liniową krzywą naprężenie-odkształcenie, aż do momentu, gdy zaczyna ulegać zniszczeniu. Właściwości mechaniczne ścięgien są bardzo zróżnicowane, ponieważ są one dopasowane do wymagań funkcjonalnych ścięgna. Ścięgna magazynujące energię są zwykle bardziej elastyczne lub mniej sztywne, dzięki czemu mogą łatwiej magazynować energię, podczas gdy sztywniejsze ścięgna pozycyjne są zwykle nieco bardziej lepkosprężyste i mniej elastyczne, dzięki czemu mogą zapewnić dokładniejszą kontrolę ruchu. Typowe ścięgno magazynujące energię ulegnie zniszczeniu przy około 12-15% odkształceniu i naprężeniu rzędu 100-150 MPa, choć niektóre ścięgna są znacznie bardziej rozciągliwe, np. zginacz powierzchowny stawu skokowego u konia, który podczas galopu rozciąga się o ponad 20%. Ścięgna pozycyjne mogą ulec uszkodzeniu przy naprężeniach tak niskich jak 6-8%, ale mogą mieć moduł 700-1000 MPa.
Kilka badań wykazało, że ścięgna odpowiadają na zmiany w obciążeniu mechanicznym procesami wzrostu i przebudowy, podobnie jak kości. W szczególności, badanie wykazało, że nieużywanie ścięgna Achillesa u szczurów spowodowało zmniejszenie średniej grubości wiązek włókien kolagenowych tworzących ścięgno. W eksperymencie przeprowadzonym na ludziach, w którym poddano ich symulowanemu środowisku mikrograwitacji, stwierdzono, że sztywność ścięgna uległa znacznemu zmniejszeniu, nawet jeśli od badanych wymagano wykonywania ćwiczeń przywracających sprawność. Efekty te mają implikacje w dziedzinach od leczenia pacjentów obłożnie chorych do projektowania bardziej efektywnych ćwiczeń dla astronautów.
Leczenie
Ścięgna w stopie są bardzo złożone i zawiłe. W związku z tym, proces gojenia złamanego ścięgna jest długi i bolesny. Większość ludzi, którzy nie otrzymają pomocy medycznej w ciągu pierwszych 48 godzin od urazu, będzie cierpieć z powodu silnego obrzęku, bólu i uczucia pieczenia w miejscu urazu.
Uważano, że ścięgna nie mogą przechodzić obrotu macierzy i że tenocyty nie są zdolne do naprawy. Jednakże, od tego czasu wykazano, że przez cały okres życia człowieka, tenocyty w ścięgnie aktywnie syntetyzują składniki macierzy, jak również enzymy takie jak metaloproteinazy macierzy (MMPs) mogą degradować macierz. Ścięgna są zdolne do gojenia i regeneracji po urazach w procesie, który jest kontrolowany przez tenocyty i otaczającą je macierz zewnątrzkomórkową.
Trzy główne etapy gojenia ścięgien to zapalenie, naprawa lub proliferacja i przebudowa, którą można dalej podzielić na konsolidację i dojrzewanie. Etapy te mogą się na siebie nakładać. W pierwszym etapie do miejsca uszkodzenia rekrutują się komórki zapalne, takie jak neutrofile, a także erytrocyty. Monocyty i makrofagi są rekrutowane w ciągu pierwszych 24 godzin i dochodzi do fagocytozy materiałów martwiczych w miejscu urazu. Po uwolnieniu czynników wazoaktywnych i chemotaktycznych dochodzi do angiogenezy i proliferacji tenocytów. Następnie tenocyty przemieszczają się do miejsca uszkodzenia i rozpoczynają syntezę kolagenu III. Po kilku dniach rozpoczyna się faza naprawy lub proliferacji. W tym etapie tenocyty biorą udział w syntezie dużej ilości kolagenu i proteoglikanów w miejscu uszkodzenia, a poziom GAG i wody jest wysoki. Po około sześciu tygodniach rozpoczyna się etap remodelingu. Pierwszą częścią tego etapu jest konsolidacja, która trwa od około 6 do 10 tygodni po urazie. W tym czasie zmniejsza się synteza kolagenu i GAG, zmniejsza się również komórkowość, ponieważ tkanka staje się bardziej włóknista w wyniku zwiększonej produkcji kolagenu I, a fibryle układają się w kierunku działania naprężeń mechanicznych. Ostateczna faza dojrzewania następuje po dziesięciu tygodniach i w tym czasie następuje wzrost usieciowania włókien kolagenowych, co powoduje usztywnienie tkanki. Stopniowo, w ciągu około jednego roku, tkanka przekształca się z włóknistej w bliznowatą.
Metaloproteinazy macierzy (MMPs) odgrywają bardzo ważną rolę w degradacji i przebudowie ECM podczas procesu gojenia po urazie ścięgna. Niektóre MMP, w tym MMP-1, MMP-2, MMP-8, MMP-13, i MMP-14 mają aktywność kolagenazy, co oznacza, że w przeciwieństwie do wielu innych enzymów, są zdolne do degradacji fibryli kolagenu I. Degradacja fibryli kolagenowych przez MMP-1 wraz z obecnością zdenaturowanego kolagenu są czynnikami, które uważane są za powodujące osłabienie ECM ścięgna i wzrost potencjału wystąpienia kolejnego zerwania. W odpowiedzi na powtarzające się obciążenie mechaniczne lub uraz, cytokiny mogą być uwalniane przez tenocyty i mogą indukować uwalnianie MMP, powodując degradację ECM i prowadząc do nawracających urazów i przewlekłych tendinopatii.
Różne inne cząsteczki są zaangażowane w naprawę i regenerację ścięgien. Istnieje pięć czynników wzrostu, które wykazują znaczną aktywność podczas gojenia ścięgien: insulinopodobny czynnik wzrostu 1 (IGF-I), płytkopochodny czynnik wzrostu (PDGF), czynnik wzrostu śródbłonka naczyniowego (VEGF), podstawowy czynnik wzrostu fibroblastów (bFGF) i transformujący czynnik wzrostu beta (TGF-β). Wszystkie te czynniki wzrostu pełnią różne funkcje w procesie gojenia. IGF-1 zwiększa produkcję kolagenu i proteoglikanów podczas pierwszej fazy zapalenia, a PDGF jest również obecny podczas wczesnych etapów po urazie i promuje syntezę innych czynników wzrostu wraz z syntezą DNA i proliferacją komórek ścięgna. Trzy izoformy TGF-β (TGF-β1, TGF-β2, TGF-β3) odgrywają rolę w gojeniu się ran i tworzeniu blizn. Wiadomo, że VEGF promuje angiogenezę oraz indukuje proliferację i migrację komórek śródbłonka, a wykazano, że mRNA VEGF ulega ekspresji w miejscu uszkodzenia ścięgna wraz z mRNA kolagenu I. Białka morfogenetyczne kości (BMP) stanowią podgrupę nadrodziny TGF-β, która może indukować tworzenie kości i chrząstki, jak również różnicowanie tkanek, a BMP-12 w szczególności wpływa na tworzenie i różnicowanie tkanki ścięgnistej oraz promuje fibrogenezę.
Wpływ aktywności na gojenie
W modelach zwierzęcych przeprowadzono szeroko zakrojone badania w celu zbadania wpływu obciążenia mechanicznego w postaci poziomu aktywności na uszkodzenie i gojenie ścięgna. Podczas gdy rozciąganie może zakłócić gojenie podczas początkowej fazy zapalnej, wykazano, że kontrolowany ruch ścięgien po około tygodniu od ostrego urazu może pomóc w promowaniu syntezy kolagenu przez tenocyty, co prowadzi do zwiększenia wytrzymałości na rozciąganie i średnicy zagojonych ścięgien oraz mniejszej liczby zrostów niż w przypadku ścięgien, które są unieruchomione. W przewlekłych urazach ścięgien wykazano, że obciążenie mechaniczne stymuluje również proliferację fibroblastów i syntezę kolagenu, a także ułożenie kolagenu, co sprzyja naprawie i przebudowie. Aby jeszcze bardziej poprzeć teorię, że ruch i aktywność pomagają w gojeniu się ścięgien, wykazano, że unieruchomienie ścięgien po urazie często ma negatywny wpływ na proces gojenia. U królików, unieruchomione powięzi kolagenowe wykazały zmniejszoną wytrzymałość na rozciąganie, a unieruchomienie skutkuje również mniejszą ilością wody, proteoglikanów i krzyżowych wiązań kolagenowych w ścięgnach.
Zaproponowano kilka mechanizmów mechanotransdukcji jako przyczyny odpowiedzi tenocytów na siły mechaniczne, które umożliwiają im zmianę ekspresji genów, syntezę białek i fenotyp komórek, a ostatecznie powodują zmiany w strukturze ścięgien. Głównym czynnikiem jest mechaniczna deformacja macierzy zewnątrzkomórkowej, która może wpływać na cytoszkielet aktyny, a tym samym na kształt, ruchliwość i funkcję komórek. Siły mechaniczne mogą być przenoszone przez ogniskowe miejsca adhezji, integryny i połączenia komórka-komórka. Zmiany w cytoszkielecie aktynowym mogą aktywować integryny, które pośredniczą w przekazywaniu sygnałów „outside-in” i „inside-out” między komórką a macierzą. Białka G, które wywołują wewnątrzkomórkowe kaskady sygnalizacyjne, mogą być również ważne, a kanały jonowe są aktywowane przez rozciąganie, aby umożliwić jonom takim jak wapń, sód lub potas wejście do komórki.
Społeczeństwo i kultura
Ścięgno było szeroko stosowane w erach przedprzemysłowych jako twarde, wytrzymałe włókno. Niektóre specyficzne zastosowania obejmują użycie ścięgna jako nici do szycia, mocowanie piór do strzał (patrz fletch), mocowanie ostrzy narzędzi do wałów, itp. Jest również polecane w przewodnikach survivalowych jako materiał, z którego można zrobić mocny powróz do takich rzeczy jak pułapki czy konstrukcje mieszkalne. Tendon musi być traktowany w specyficzny sposób aby mógł być użyteczny do tych celów. Eskimosi i inne ludy okołobiegunowe używały ścięgien jako jedynego materiału na powrozy do wszystkich celów domowych z powodu braku innych odpowiednich źródeł włókien w ich środowiskach ekologicznych. Elastyczne właściwości poszczególnych ścięgien wykorzystywano również w kompozytowych łukach powtarzalnych, preferowanych przez stepowych nomadów Eurazji i rdzennych Amerykanów. Pierwsza artyleria miotająca kamienie również wykorzystywała elastyczne właściwości ścięgien.
Ścięgno jest doskonałym materiałem powroźniczym z trzech powodów: Jest niezwykle mocna, zawiera naturalne kleje i kurczy się podczas suszenia, co eliminuje potrzebę stosowania węzłów.
Zastosowania kulinarne
Ścięgno (w szczególności ścięgno wołowe) jest używane jako żywność w niektórych kuchniach azjatyckich (często podawane w restauracjach yum cha lub dim sum). Jednym z popularnych dań jest suan bao niu jin, w którym ścięgno jest marynowane w czosnku. Czasami występuje również w wietnamskim daniu z makaronem phở.
Znaczenie kliniczne
Urazy
Ścięgna są narażone na wiele rodzajów urazów. Istnieją różne formy tendinopatii lub urazów ścięgien spowodowanych nadmierną eksploatacją. Tego typu urazy generalnie powodują zapalenie i zwyrodnienie lub osłabienie ścięgien, co ostatecznie może prowadzić do ich zerwania. Tendinopatie mogą być spowodowane wieloma czynnikami związanymi z macierzą zewnątrzkomórkową (ECM) ścięgna, a ich klasyfikacja jest trudna, ponieważ objawy i histopatologia są często podobne.
Pierwszą kategorią tendinopatii jest zapalenie przynasady, które odnosi się do zapalenia przynasady, czyli blaszki przynasady znajdującej się pomiędzy ścięgnem a jego pochewką. Tendinoza odnosi się do niezapalnego uszkodzenia ścięgna na poziomie komórkowym. Degradacja jest spowodowana uszkodzeniem kolagenu, komórek i elementów naczyniowych ścięgna i może prowadzić do jego zerwania. Obserwacje ścięgien, które uległy spontanicznemu zerwaniu wykazały obecność włókien kolagenowych, które nie są w prawidłowej równoległej orientacji lub nie są jednolite pod względem długości lub średnicy, wraz z zaokrąglonymi tenocytami, innymi nieprawidłowościami komórkowymi i wrastaniem naczyń krwionośnych. Inne formy tendinozy, które nie doprowadziły do zerwania, również wykazują degenerację, dezorientację i rozrzedzenie włókien kolagenowych, wraz ze wzrostem ilości glikozaminoglikanów pomiędzy włóknami. Trzeci rodzaj to zapalenie ścięgna z tendinozą, w którym występuje zarówno zapalenie ścięgna jak i jego zwyrodnienie. Ostatnim jest zapalenie ścięgna, które odnosi się do zwyrodnienia z zapaleniem ścięgna, jak również zaburzeniami naczyniowymi.
Tendinopatie mogą być spowodowane kilkoma czynnikami wewnętrznymi, w tym wiekiem, masą ciała i odżywianiem. Czynniki zewnętrzne są często związane ze sportem i obejmują nadmierne siły lub obciążenie, złe techniki treningowe i warunki środowiskowe.
Inne zwierzęta
W niektórych organizmach, z których godne uwagi są ptaki i dinozaury ornitologiczne, część ścięgna może ulec skostnieniu. W tym procesie osteocyty infiltrują ścięgno i układają kość, tak jak w kości sezamowej np. rzepki. U ptaków skostnienie ścięgien występuje głównie w tylnej kończynie, podczas gdy u dinozaurów ornitischiańskich skostniałe ścięgna mięśni osiowych tworzą siatkę wzdłuż kolców nerwowych i hemowych na ogonie, przypuszczalnie w celu wsparcia.
Zobacz także
Wikimedia Commons posiada media związane z Tendons. |
- Aponeuroza
- Cząstka
- Chordae tendineae
- Lista mięśni ciała ludzkiego
- Powłoka ścięgnista
- ^ Dorlands Medical Dictionary, strona 602
- ^ Caldini, E. G.; Caldini, N.; De-Pasquale, V.; Strocchi, R.; Guizzardi, S.; Ruggeri, A.; Montes, G. S. (1990). „Distribution of elastic system fibres in the rat tail tendon and its associated sheaths”. Cells Tissues Organs. 139 (4): 341-348. doi:10.1159/000147022. PMID 1706129.
- ^ Grant, T. M.; Thompson, M. S.; Urban, J.; Yu, J. (2013). „Elastic fibres are broadly distributed in tendon and highly localized around tenocytes”. Journal of Anatomy. 222 (6): 573-579. doi:10.1111/joa.12048. PMC 3666236. PMID 23587025.
- ^ Dorlands Medical Dictionary 2012.Page 1382
- ^ a b c Jozsa, L., and Kannus, P., Human Tendons: Anatomy, Physiology, and Pathology. Human Kinetics: Champaign, IL, 1997.
- ^ Lin, T. W.; Cardenas, L.; Soslowsky, L. J. (2004). „Biomechanics of tendon injury and repair”. Journal of Biomechanics. 37 (6): 865-877. doi:10.1016/j.jbiomech.2003.11.005. PMID 15111074.
- ^ Kjær, Michael (kwiecień 2004). „Role of Extracellular Matrix in Adaptation of Tendon and Skeletal Muscle to Mechanical Loading”. Physiological Reviews. 84 (2): 649-698. doi:10.1152/physrev.00031.2003. ISSN 0031-9333. PMID 15044685.
- ^ Taye, Nandaraj; Karoulias, Stylianos Z.; Hubmacher, Dirk (styczeń 2020). „The „other” 15-40%: The Role of Non-Collagenous Extracellular Matrix Proteins and Minor Collagens in Tendon”. Journal of Orthopaedic Research. 38 (1): 23-35. doi:10.1002/jor.24440. ISSN 0736-0266. PMC 6917864. PMID 31410892.
- ^ Fukuta, S.; Oyama, M.; Kavalkovich, K.; Fu, F. H.; Niyibizi, C. (1998). „Identification of types II, IX and X collagens at the insertion site of the bovine achilles tendon”. Matrix Biology. 17 (1): 65-73. doi:10.1016/S0945-053X(98)90125-1. PMID 9628253.
- ^ Fratzl, P. (2009). „Celuloza i kolagen: od włókien do tkanek”. Current Opinion in Colloid & Interface Science. 8 (1): 32-39. doi:10.1016/S1359-0294(03)00011-6.
- ^ Zhang, G. E., Y.; Chervoneva, I.; Robinson, P. S.; Beason, D. P.; Carine, E. T.; Soslowsky, L. J.; Iozzo, R. V.; Birk, D. E. (2006). „Decorin regulates assembly of collagen fibrils and acquisition of biomechanical properties during tendon development”. Journal of Cellular Biochemistry. 98 (6): 1436-1449. doi:10.1002/jcb.20776. PMID 16518859. S2CID 39384363.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ Raspanti, M.; Congiu, T.; Guizzardi, S. (2002). „Structural Aspects of the Extracellular Matrix of the Tendon : An Atomic Force and Scanning Electron Microscopy Study”. Archives of Histology and Cytology. 65 (1): 37-43. doi:10.1679/aohc.65.37. PMID 12002609.
- ^ Scott, J. E. O., C. R.; Hughes, E. W. (1981). „Proteoglycan-collagen arrangements in developing rat tail tendon. An electron microscopical and biochemical investigation”. Biochemical Journal. 195 (3): 573-581. doi:10.1042/bj1950573. PMC 1162928. PMID 6459082.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ Scott, J. E. (2003). „Elastyczność w modułach 'kształtu’ macierzy zewnątrzkomórkowej ścięgien, chrząstek, itp. A sliding proteoglycan-filament model”. Journal of Physiology. 553 (2): 335-343. doi:10.1113/jphysiol.2003.050179. PMC 2343561. PMID 12923209.
- ^ McNeilly, C. M.; Banes, A. J.; Benjamin, M.; Ralphs, J. R. (1996). „Tendon cells in vivo form a three dimensional network of cell processes linked by gap junctions”. Journal of Anatomy. 189 (Pt 3): 593-600. PMC 1167702. PMID 8982835.
- ^ „Having a short Achilles tendon may be an athlete’s Achilles heel”. Retrieved 2007-10-26.
- ^ Young, Michael. „A Review on Postural Realignment and its Muscular and Neural Components” (PDF).
- ^ Thorpe C.T., Birch H.L., Clegg P.D., Screen H.R.C. (2013). The role of the non-collagenous matrix in tendon function. Int J ExpPathol. 94;4: 248-59.
- ^ Hulmes, D. J. S. (2002). „Building Collagen Molecules, Fibrils, and Suprafibrillar Structures”. Journal of Structural Biology. 137 (1-2): 2-10. doi:10.1006/jsbi.2002.4450. PMID 12064927.
- ^ Silver, F. H.; Freeman, J. W.; Seehra, G. P. (2003). „Collagen self-assembly and the development of tendon mechanical properties”. Journal of Biomechanics. 36 (10): 1529-1553. doi:10.1016/S0021-9290(03)00135-0. PMID 14499302.
- ^ Ker, R. F. (2002). „Implikacje adaptacyjnej jakości zmęczeniowej ścięgien dla ich budowy, naprawy i funkcji”. Comparative Biochemistry and Physiology A. 133 (4): 987-1000. doi:10.1016/S1095-6433(02)00171-X. PMID 12485688.
- ^ Cribb, A. M.; Scott, J. E. (1995). In Tendon response to tensile-stress – an ultrastructural investigation of collagen – proteoglycan interactions in stressed tendon,1995; Cambridge Univ Press.pp 423-428.
- ^ Screen H.R., Lee D.A., Bader D.L., Shelton J.C. (2004). „An investigation into the effects of the hierarchical structure of tendon fascicles on micromechanical properties” (Badanie wpływu hierarchicznej struktury powięzi ścięgnistych na właściwości mikromechaniczne). Proc Inst Mech Eng H. 218 (2): 109-119. doi:10.1243/095441104322984004. PMID 15116898. S2CID 46256718.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ Puxkandl, R.; Zizak, I.; Paris, O.; Keckes, J.; Tesch, W.; Bernstorff, S.; Purslow, P.; Fratzl, P. (2002). „Viscoelastic properties of collagen: synchrotron radiation investigations and structural model”. Philosophical Transactions of the Royal Society B. 357 (1418): 191-197. doi:10.1098/rstb.2001.1033. PMC 1692933. PMID 11911776.
- ^ Gupta H.S., Seto J., Krauss S., Boesecke P.& Screen H.R.C. (2010). In situ multi-level analysis of viscoelastic deformation mechanisms in tendon collagen. J. Struct. Biol. 169(2):183-191.
- ^ Thorpe C.T; Udeze C.P; Birch H.L.; Clegg P.D.; Screen H.R.C. (2012). „Specialisation of tendon mechanical properties results from inter-fascicular differences” (Specjalizacja właściwości mechanicznych ścięgien wynika z różnic międzyfazowych). Journal of the Royal Society Interface. 9 (76): 3108-3117. doi:10.1098/rsif.2012.0362. PMC 3479922. PMID 22764132.
- ^ Thorpe C.T.; Klemt C; Riley G.P.; Birch H.L.; Clegg P.D.; Screen H.R.C. (2013). „Helical sub-structures in energy-storing tendons provide a possible mechanism for efficient energy storage and return”. Acta Biomater. 9 (8): 7948-56. doi:10.1016/j.actbio.2013.05.004. PMID 23669621.
- ^ Gatt R, Vella Wood M, Gatt A, Zarb F, Formosa C, Azzopardi KM, Casha A, Agius TP, Schembri-Wismayer P, Attard L, Chockalingam N, Grima JN (2015). „Negative Poisson’s ratios in tendons: An unexpected mechanical response”. Acta Biomater. 24: 201-208. doi:10.1016/j.actbio.2015.06.018. PMID 26102335.
- ^ Batson EL, Paramour RJ, Smith TJ, Birch HL, Patterson-Kane JC, Goodship AE. (2003). Equine Vet J. |volume=35 |issue=3 |pages=314-8.Are the material properties and matrix composition of equine flexor and extensor tendons determined by their functions?
- ^ ScreenH.R.C., Tanner, K.E. (2012). Structure & Biomechanics of Biological Composites (Struktura & Biomechanika kompozytów biologicznych). In: Encyclopaedia of Composites 2nd Ed. Nicolais & Borzacchiello.Pub. John Wiley & Sons, Inc. ISBN 978-0-470-12828-2 (strony 2928-39)
- ^ Nakagawa, Y. (1989). „Effect of disuse on the ultra structure of the Achilles tendon in rats”. European Journal of Applied Physiology. 59 (3): 239-242. doi:10.1007/bf02386194. PMID 2583169. S2CID 20626078.
- ^ Reeves, N. D. (2005). „Influence of 90-day simulated micro-gravity on human tendon mechanical properties and the effect of restiveness countermeasures”. Journal of Applied Physiology. 98 (6): 2278-2286. doi:10.1152/japplphysiol.01266.2004. hdl:11379/25397. PMID 15705722.
- ^ a b Riley, G. (2004). „The pathogenesis of tendinopathy. A molecular perspective” (PDF). Rheumatology. 43 (2): 131-142. doi:10.1093/rheumatology/keg448. PMID 12867575.
- ^ a b c d Sharma, P. M., N. (2006). „Biologia urazów ścięgien: gojenie, modelowanie i remodeling”. Journal of Musculoskeletal and Neuronal Interactions. 6 (2): 181-190. PMID 16849830.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ a b c d Sharma, P.; Maffulli, N. (2005). „Uszkodzenia ścięgien i tendinopatie: gojenie i naprawa”. Journal of Bone and Joint Surgery. American Volume. 87A (1): 187-202. doi:10.2106/JBJS.D.01850. PMID 15634833. S2CID 1111422.
- ^ a b c d e f Wang, J. H. C. (2006). „Mechanobiology of tendon”. Journal of Biomechanics. 39 (9): 1563-1582. doi:10.1016/j.jbiomech.2005.05.011. PMID 16000201.
- ^ Riley, G. P.; Curry, V.; DeGroot, J.; van El, B.; Verzijl, N.; Hazleman, B. L.; Bank, R. A. (2002). „Matrix metalloproteinase activities and their relationship with collagen remodelling in tendon pathology”. Matrix Biology. 21 (2): 185-195. doi:10.1016/S0945-053X(01)00196-2. PMID 11852234.
- ^ Moulin, V.; Tam, B. Y. Y.; Castilloux, G.; Auger, F. A.; O’Connor-McCourt, M. D.; Philip, A.; Germain, L. (2001). „Fetal and adult human skin fibroblasts display intrinsic differences in contractile capacity”. Journal of Cellular Physiology. 188 (2): 211-222. doi:10.1002/jcp.1110. PMID 11424088. S2CID 22026692.
- ^ Boyer, M. I. W., J. T.; Lou, J.; Manske, P. R.; Gelberman, R. H.; Cai, S. R. (2001). „Quantitative variation in vascular endothelial growth factor mRNA expression during early flexor tendon healing: an investigation in a canine model”. Journal of Orthopaedic Research. 19 (5): 869-872. doi:10.1016/S0736-0266(01)00017-1. PMID 11562135. S2CID 20903366.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
- ^ Astrom, M.; Rausing, A. (1995). „Chronic Achilles Tendinopathy – A survey of Surgical and Histopathologic findings”. Clinical Orthopaedics and Related Research. 316 (316): 151-164. doi:10.1097/00003086-199507000-00021. PMID 7634699. S2CID 25486134.
- ^ Berge, James C. Vanden; Storer, Robert W. (1995). „Intratendinous ossification in birds: A review”. Journal of Morphology. 226 (1): 47-77. doi:10.1002/jmor.1052260105. PMID 29865323. S2CID 46926646.
- ^ Organ, Chris L. (2006). „Biomechanics of ossified tendons in ornithopod dinosaurs” (Biomechanika skostniałych ścięgien u dinozaurów ornitopodów). Paleobiology. 32 (4): 652-665. doi:10.1666/05039.1. S2CID 86568665.