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Tendón

Para otros usos, véase Tendón (desambiguación).

Tendón

Achilles-tendon.jpg

El tendón de Aquiles, uno de los tendones del cuerpo humano

Tendón - add - high mag.jpg

Micrografía de un trozo de tendón; Tinción H&E

Detalles

Identificadores

Latina

tendo

MeSH

D013710

TH

H3.03.00.0.00020

FMA

Terminología anatómica

Un tendón o tendón es una banda resistente de tejido conectivo fibroso que conecta el músculo con el hueso y es capaz de soportar la tensión.

Los tendones son similares a los ligamentos; ambos están hechos de colágeno. Los ligamentos conectan un hueso con otro, mientras que los tendones conectan el músculo con el hueso.

Estructura

Histológicamente, los tendones están formados por tejido conectivo denso y regular. El principal componente celular de los tendones son los fibroblastos especializados llamados tenocitos. Los tenocitos sintetizan la matriz extracelular de los tendones, abundante en fibras de colágeno densamente empaquetadas. Las fibras de colágeno son paralelas entre sí y están organizadas en fascículos. Los fascículos individuales están unidos por el endotendineo, que es un delicado tejido conectivo suelto que contiene finas fibrillas de colágeno y fibras elásticas. Los grupos de fascículos están limitados por el epitenon, que es una vaina de tejido conectivo denso e irregular. Todo el tendón está rodeado por una fascia. El espacio entre la fascia y el tejido tendinoso se rellena con el paratenón, un tejido areolar graso. Los tendones sanos normales están anclados al hueso por las fibras de Sharpey.

Matriz extracelular

La masa seca de los tendones normales, que constituye el 30-45% de su masa total, está compuesta por:

  • 60-85% de colágeno
    • 60-80% de colágeno I
    • 0-10% de colágeno III
    • 2% de colágeno IV
    • pequeñas cantidades de colágenos V, VI, y otros
  • 15-40% de componentes no colágenos de la matriz extracelular, incluyendo:
    • 3% de proteínas de la matriz oligomérica del cartílago,
    • 1-2% de elastina,
    • 1-5% de proteoglicanos,
    • 0.2% de componentes inorgánicos como cobre, manganeso y calcio.

Aunque el colágeno I constituye la mayor parte del colágeno del tendón, hay muchos colágenos menores que desempeñan papeles vitales en el desarrollo y la función adecuados del tendón. Estos incluyen el colágeno de tipo II en las zonas cartilaginosas, el colágeno de tipo III en las fibras de reticulina de las paredes vasculares, el colágeno de tipo IX, el colágeno de tipo IV en las membranas basales de los capilares, el colágeno de tipo V en las paredes vasculares y el colágeno de tipo X en el fibrocartílago mineralizado cerca de la interfaz con el hueso.

Ultraestructura y síntesis de colágeno

Las fibras de colágeno se unen en macroagregados. Tras la secreción de la célula, escindida por las procolágeno N- y C-proteasas, las moléculas de tropocolágeno se ensamblan espontáneamente en fibrillas insolubles. Una molécula de colágeno mide unos 300 nm de largo y 1-2 nm de ancho, y el diámetro de las fibrillas que se forman puede oscilar entre 50-500 nm. En los tendones, las fibrillas se ensamblan después para formar fascículos, que tienen unos 10 mm de longitud con un diámetro de 50-300 μm, y finalmente en una fibra tendinosa con un diámetro de 100-500 μm.

El colágeno de los tendones se mantiene unido con componentes de proteoglicanos (un compuesto formado por una proteína unida a grupos de glicosaminoglicanos, presente especialmente en el tejido conectivo), entre los que se encuentran la decorina y, en las regiones comprimidas del tendón, el aggrecan, que son capaces de unirse a las fibrillas de colágeno en lugares específicos. Los proteoglicanos están entrelazados con las fibrillas de colágeno -sus cadenas laterales de glicosaminoglicanos (GAG) tienen múltiples interacciones con la superficie de las fibrillas- lo que demuestra que los proteoglicanos son importantes estructuralmente en la interconexión de las fibrillas. Los principales componentes GAG del tendón son el dermatán sulfato y el condroitín sulfato, que se asocian con el colágeno y participan en el proceso de ensamblaje de las fibrillas durante el desarrollo del tendón. Se cree que el dermatán sulfato es responsable de la formación de asociaciones entre las fibrillas, mientras que el condroitín sulfato está más implicado en la ocupación del volumen entre las fibrillas para mantenerlas separadas y ayudar a soportar la deformación. Las cadenas laterales de dermatán sulfato de la decorina se agregan en solución, y este comportamiento puede ayudar al ensamblaje de las fibrillas de colágeno. Cuando las moléculas de decorina están unidas a una fibrilla de colágeno, sus cadenas de dermatán sulfato pueden extenderse y asociarse con otras cadenas de dermatán sulfato en la decorina que está unida a fibrillas separadas, creando así puentes interfibrilares y provocando finalmente la alineación paralela de las fibrillas.

Tenocitos

Los tenocitos producen las moléculas de colágeno, que se agregan de extremo a extremo y de lado a lado para producir fibrillas de colágeno. Los haces de fibrillas se organizan para formar fibras con los tenocitos alargados estrechamente empaquetados entre ellas. Existe una red tridimensional de procesos celulares asociados al colágeno en el tendón. Las células se comunican entre sí a través de las uniones en hendidura, y esta señalización les da la capacidad de detectar y responder a la carga mecánica.

Pueden visualizarse vasos sanguíneos dentro del endotendón que corren paralelos a las fibras de colágeno, con ocasionales anastomosis transversales ramificadas.

Se cree que el grueso del tendón interno no contiene fibras nerviosas, pero el epitenon y el paratenon contienen terminaciones nerviosas, mientras que los órganos tendinosos de Golgi están presentes en la unión entre el tendón y el músculo.

La longitud del tendón varía en todos los grupos principales y de persona a persona. La longitud del tendón es, en la práctica, el factor decisivo respecto al tamaño real y potencial del músculo. Por ejemplo, siendo iguales todos los demás factores biológicos relevantes, un hombre con un tendón más corto y un músculo bíceps más largo tendrá un mayor potencial de masa muscular que un hombre con un tendón más largo y un músculo más corto. Los culturistas de éxito suelen tener tendones más cortos. Por el contrario, en los deportes que requieren que los atletas destaquen en acciones como correr o saltar, es beneficioso tener un tendón de Aquiles más largo que la media y un músculo de la pantorrilla más corto.

La longitud del tendón está determinada por la predisposición genética, y no se ha demostrado que aumente o disminuya en respuesta al entorno, a diferencia de los músculos, que pueden acortarse por traumatismos, desequilibrios de uso y falta de recuperación y estiramiento. RAT

Funciones

Vista ampliada de un tendón

Tradicionalmente, los tendones han sido considerados como un mecanismo por el cual los músculos se conectan al hueso, así como los propios músculos, funcionando para transmitir fuerzas. Esta conexión permite a los tendones modular pasivamente las fuerzas durante la locomoción, proporcionando estabilidad adicional sin trabajo activo. Sin embargo, en las dos últimas décadas, muchas investigaciones se han centrado en las propiedades elásticas de algunos tendones y su capacidad para funcionar como muelles. No todos los tendones tienen que desempeñar el mismo papel funcional, ya que algunos se encargan principalmente de posicionar las extremidades, como los dedos al escribir (tendones posicionales) y otros actúan como muelles para hacer más eficiente la locomoción (tendones de almacenamiento de energía). Los tendones de almacenamiento de energía pueden almacenar y recuperar energía con gran eficacia. Por ejemplo, durante una zancada humana, el tendón de Aquiles se estira cuando la articulación del tobillo se dorsiflexiona. Durante la última parte de la zancada, cuando el pie se flexiona hacia abajo, se libera la energía elástica almacenada. Además, debido a que el tendón se estira, el músculo es capaz de funcionar con menos o incluso sin cambio de longitud, lo que permite al músculo generar más fuerza.

Las propiedades mecánicas del tendón dependen del diámetro y la orientación de las fibras de colágeno. Las fibrillas de colágeno son paralelas entre sí y están estrechamente empaquetadas, pero muestran un aspecto ondulado debido a ondulaciones planas, u ondulaciones, en una escala de varios micrómetros. En los tendones, las fibras de colágeno tienen cierta flexibilidad debido a la ausencia de residuos de hidroxiprolina y prolina en lugares específicos de la secuencia de aminoácidos, lo que permite la formación de otras conformaciones como curvas o bucles internos en la triple hélice y da lugar al desarrollo de ondulaciones. Las ondulaciones en las fibrillas de colágeno permiten que los tendones tengan cierta flexibilidad, así como una baja rigidez a la compresión. Además, debido a que el tendón es una estructura multifilar formada por muchas fibrillas y fascículos parcialmente independientes, no se comporta como una varilla única, y esta propiedad también contribuye a su flexibilidad.

Los componentes proteoglicanos de los tendones también son importantes para las propiedades mecánicas. Mientras que las fibrillas de colágeno permiten a los tendones resistir la tensión de tracción, los proteoglicanos les permiten resistir la tensión de compresión. Estas moléculas son muy hidrofílicas, lo que significa que pueden absorber una gran cantidad de agua y, por lo tanto, tienen un alto índice de hinchamiento. Al estar unidas de forma no covalente a las fibrillas, pueden asociarse y disociarse de forma reversible, de modo que los puentes entre las fibrillas pueden romperse y volver a formarse. Este proceso puede estar implicado en permitir que la fibrilla se alargue y disminuya su diámetro bajo tensión. Sin embargo, los proteoglicanos también pueden tener un papel en las propiedades de tracción del tendón. La estructura del tendón es efectivamente un material compuesto de fibras, construido como una serie de niveles jerárquicos. En cada nivel de la jerarquía, las unidades de colágeno están unidas por enlaces cruzados de colágeno o por proteoglicanos, para crear una estructura altamente resistente a la carga de tracción. Se ha demostrado que el alargamiento y la deformación de las fibrillas de colágeno por sí solas son mucho menores que el alargamiento y la deformación totales de todo el tendón bajo la misma cantidad de tensión, lo que demuestra que la matriz rica en proteoglicanos también debe sufrir una deformación, y el endurecimiento de la matriz se produce a altas tasas de deformación. Esta deformación de la matriz no colágena se produce en todos los niveles de la jerarquía del tendón y, modulando la organización y la estructura de esta matriz, se pueden conseguir las diferentes propiedades mecánicas que requieren los distintos tendones. Se ha demostrado que los tendones de almacenamiento de energía utilizan cantidades significativas de deslizamiento entre fascículos para permitir las características de alta tensión que requieren, mientras que los tendones posicionales dependen en mayor medida del deslizamiento entre las fibras y fibrillas de colágeno. Sin embargo, datos recientes sugieren que los tendones de almacenamiento de energía también pueden contener fascículos que están retorcidos, o helicoidales, en la naturaleza – una disposición que sería altamente beneficiosa para proporcionar el comportamiento de resorte requerido en estos tendones.

Mecánica

Artículo principal: Tejidos blandos

Los tendones son estructuras viscoelásticas, lo que significa que presentan un comportamiento tanto elástico como viscoso. Cuando se estiran, los tendones muestran un comportamiento típico de «tejido blando». La curva fuerza-extensión, o tensión-deformación, comienza con una región de muy baja rigidez, ya que la estructura de ondulación se endereza y las fibras de colágeno se alinean, lo que sugiere una relación de Poisson negativa en las fibras del tendón. Más recientemente, las pruebas realizadas in vivo (mediante resonancia magnética) y ex vivo (mediante pruebas mecánicas de diversos tejidos tendinosos cadavéricos) han demostrado que los tendones sanos son muy anisotrópicos y presentan una relación de Poisson negativa (auxética) en algunos planos cuando se estiran hasta un 2% a lo largo de su longitud, es decir, dentro de su rango de movimiento normal. Después de esta región de «punta», la estructura se vuelve significativamente más rígida, y tiene una curva de tensión-deformación lineal hasta que empieza a fallar. Las propiedades mecánicas de los tendones varían mucho, ya que se adaptan a los requisitos funcionales del tendón. Los tendones de almacenamiento de energía tienden a ser más elásticos, o menos rígidos, para poder almacenar energía más fácilmente, mientras que los tendones posicionales más rígidos tienden a ser un poco más viscoelásticos, y menos elásticos, para poder proporcionar un control más fino del movimiento. Un tendón típico de almacenamiento de energía fallará con una deformación de entre el 12 y el 15%, y una tensión de entre 100 y 150 MPa, aunque algunos tendones son notablemente más extensibles que esto, por ejemplo el flexor digital superficial del caballo, que se estira más del 20% al galopar. Los tendones posicionales pueden fallar con tensiones tan bajas como el 6-8%, pero pueden tener módulos en la región de 700-1000 MPa.

Varios estudios han demostrado que los tendones responden a cambios en la carga mecánica con procesos de crecimiento y remodelación, de forma muy parecida a los huesos. En particular, un estudio demostró que el desuso del tendón de Aquiles en ratas provocaba una disminución del grosor medio de los haces de fibras de colágeno que componen el tendón. En los seres humanos, un experimento en el que se sometió a las personas a un entorno de microgravedad simulado descubrió que la rigidez del tendón disminuía significativamente, incluso cuando los sujetos debían realizar ejercicios de reanimación. Estos efectos tienen implicaciones en áreas que van desde el tratamiento de pacientes encamados hasta el diseño de ejercicios más eficaces para los astronautas.

Curación

Los tendones del pie son muy complejos e intrincados. Por lo tanto, el proceso de curación de un tendón roto es largo y doloroso. La mayoría de las personas que no reciben atención médica dentro de las primeras 48 horas de la lesión sufrirán una grave hinchazón, dolor y una sensación de ardor en el lugar donde se produjo la lesión.

Se creía que los tendones no podían experimentar el recambio de la matriz y que los tenocitos no eran capaces de repararse. Sin embargo, desde entonces se ha demostrado que, a lo largo de la vida de una persona, los tenocitos del tendón sintetizan activamente componentes de la matriz, así como enzimas como las metaloproteinasas de la matriz (MMP) pueden degradar la matriz. Los tendones son capaces de cicatrizar y recuperarse de las lesiones en un proceso controlado por los tenocitos y la matriz extracelular que los rodea.

Las tres etapas principales de la cicatrización del tendón son la inflamación, la reparación o proliferación y la remodelación, que puede dividirse a su vez en consolidación y maduración. Estas etapas pueden superponerse entre sí. En la primera etapa, las células inflamatorias, como los neutrófilos, son reclutadas en el lugar de la lesión, junto con los eritrocitos. Los monocitos y los macrófagos se reclutan en las primeras 24 horas y se produce la fagocitosis de los materiales necróticos en el lugar de la lesión. Tras la liberación de factores vasoactivos y quimiotácticos, se inicia la angiogénesis y la proliferación de tenocitos. A continuación, los tenocitos se desplazan al lugar y comienzan a sintetizar colágeno III. Al cabo de unos días, comienza la fase de reparación o proliferación. En esta etapa, los tenocitos participan en la síntesis de grandes cantidades de colágeno y proteoglicanos en el lugar de la lesión, y los niveles de glicosaminoglicanos y agua son elevados. Después de unas seis semanas, comienza la etapa de remodelación. La primera parte de esta etapa es la consolidación, que dura entre seis y diez semanas después de la lesión. Durante este tiempo, disminuye la síntesis de colágeno y glicosaminoglicanos, y también disminuye la celularidad, ya que el tejido se vuelve más fibroso como resultado del aumento de la producción de colágeno I y las fibrillas se alinean en la dirección de la tensión mecánica. La etapa final de maduración se produce después de diez semanas, y durante este tiempo se produce un aumento del entrecruzamiento de las fibrillas de colágeno, lo que hace que el tejido se vuelva más rígido. Gradualmente, a lo largo de aproximadamente un año, el tejido pasará de ser fibroso a cicatricial.

Las metaloproteinasas de la matriz (MMP) tienen un papel muy importante en la degradación y remodelación de la MEC durante el proceso de curación tras una lesión del tendón. Algunas MMP, como la MMP-1, la MMP-2, la MMP-8, la MMP-13 y la MMP-14, tienen actividad de colagenasa, lo que significa que, a diferencia de muchas otras enzimas, son capaces de degradar las fibrillas de colágeno I. La degradación de las fibrillas de colágeno por parte de la MMP-1, junto con la presencia de colágeno desnaturalizado, son factores que se cree que causan el debilitamiento de la MEC del tendón y un aumento de la posibilidad de que se produzca otra rotura. En respuesta a las cargas mecánicas repetidas o a las lesiones, los tenocitos pueden liberar citoquinas y pueden inducir la liberación de MMPs, causando la degradación de la MEC y conduciendo a lesiones recurrentes y tendinopatías crónicas.

Una variedad de otras moléculas están involucradas en la reparación y regeneración del tendón. Hay cinco factores de crecimiento que han demostrado estar significativamente regulados y activos durante la cicatrización del tendón: el factor de crecimiento similar a la insulina 1 (IGF-I), el factor de crecimiento derivado de las plaquetas (PDGF), el factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF), el factor de crecimiento básico de los fibroblastos (bFGF) y el factor de crecimiento transformante beta (TGF-β). Todos estos factores de crecimiento tienen diferentes funciones durante el proceso de cicatrización. El IGF-1 aumenta la producción de colágeno y proteoglicanos durante la primera etapa de la inflamación, y el PDGF también está presente durante las primeras etapas después de la lesión y promueve la síntesis de otros factores de crecimiento junto con la síntesis de ADN y la proliferación de las células del tendón. Se sabe que las tres isoformas del TGF-β (TGF-β1, TGF-β2, TGF-β3) desempeñan un papel en la curación de heridas y la formación de cicatrices. Se sabe que el VEGF promueve la angiogénesis e induce la proliferación y la migración de las células endoteliales, y se ha demostrado que el ARNm del VEGF se expresa en el lugar de las lesiones tendinosas junto con el ARNm del colágeno I. Las proteínas morfogenéticas óseas (BMP) son un subgrupo de la superfamilia del TGF-β que puede inducir la formación de hueso y cartílago, así como la diferenciación de los tejidos, y se ha demostrado que la BMP-12 influye específicamente en la formación y diferenciación del tejido tendinoso y promueve la fibrogénesis.

Efectos de la actividad en la cicatrización

En modelos animales, se han llevado a cabo amplios estudios para investigar los efectos de la tensión mecánica en forma de nivel de actividad en la lesión y la cicatrización del tendón. Aunque el estiramiento puede interrumpir la cicatrización durante la fase inflamatoria inicial, se ha demostrado que el movimiento controlado de los tendones después de aproximadamente una semana tras una lesión aguda puede ayudar a promover la síntesis de colágeno por parte de los tenocitos, lo que conduce a un aumento de la resistencia a la tracción y del diámetro de los tendones cicatrizados y a menos adherencias que los tendones inmovilizados. En las lesiones crónicas de los tendones, también se ha demostrado que la carga mecánica estimula la proliferación de fibroblastos y la síntesis de colágeno junto con la realineación del colágeno, todo lo cual promueve la reparación y la remodelación. Para apoyar aún más la teoría de que el movimiento y la actividad ayudan a la curación del tendón, se ha demostrado que la inmovilización de los tendones después de una lesión suele tener un efecto negativo en la curación. En los conejos, los fascículos de colágeno inmovilizados han mostrado una menor resistencia a la tracción, y la inmovilización también da lugar a menores cantidades de agua, proteoglicanos y enlaces cruzados de colágeno en los tendones.

Se han propuesto varios mecanismos de mecanotransducción como razones de la respuesta de los tenocitos a la fuerza mecánica que les permite alterar su expresión genética, la síntesis de proteínas y el fenotipo celular, y finalmente causar cambios en la estructura del tendón. Un factor importante es la deformación mecánica de la matriz extracelular, que puede afectar al citoesqueleto de actina y, por tanto, a la forma, la motilidad y la función de las células. Las fuerzas mecánicas pueden ser transmitidas por sitios de adhesión focal, integrinas y uniones célula-célula. Los cambios en el citoesqueleto de actina pueden activar las integrinas, que median la señalización «de fuera a dentro» y «de dentro a fuera» entre la célula y la matriz. Las proteínas G, que inducen cascadas de señalización intracelular, también pueden ser importantes, y los canales de iones son activados por el estiramiento para permitir que iones como el calcio, el sodio o el potasio entren en la célula.

Sociedad y cultura

La fibra de sinew fue ampliamente utilizada durante las eras preindustriales como una fibra resistente y duradera. Algunos usos específicos incluyen el uso del tendón como hilo para coser, fijar las plumas a las flechas (ver fletch), amarrar las hojas de las herramientas a los ejes, etc. También se recomienda en las guías de supervivencia como material con el que se pueden fabricar fuertes cuerdas para artículos como trampas o estructuras vivas. El tendón debe ser tratado de forma específica para que sea útil para estos fines. Los inuit y otros pueblos circumpolares utilizaban el tendón como única cuerda para todos los fines domésticos debido a la falta de otras fuentes de fibra adecuadas en sus hábitats ecológicos. Las propiedades elásticas de determinados tendones también se utilizaron en los arcos compuestos recurvados, preferidos por los nómadas esteparios de Eurasia y los nativos americanos. La primera artillería de lanzamiento de piedras también utilizaba las propiedades elásticas del tendón.

El tendón es un excelente material de cordaje por tres razones: Es extremadamente fuerte, contiene colas naturales y se encoge al secarse, eliminando la necesidad de hacer nudos.

Usos culinarios

Artículo principal: Tendón (comida)

El tendón (en particular, el de vacuno) se utiliza como alimento en algunas cocinas asiáticas (a menudo se sirve en los restaurantes yum cha o dim sum). Un plato popular es el suan bao niu jin, en el que el tendón se marina con ajo. También se encuentra a veces en el plato de fideos vietnamita phở.

Significado clínico

Lesión

Los tendones están sujetos a muchos tipos de lesiones. Existen varias formas de tendinopatías o lesiones tendinosas debidas al uso excesivo. Estos tipos de lesiones generalmente dan lugar a la inflamación y degeneración o debilitamiento de los tendones, lo que eventualmente puede conducir a la ruptura del tendón. Las tendinopatías pueden estar causadas por una serie de factores relacionados con la matriz extracelular (MEC) del tendón, y su clasificación ha sido difícil porque sus síntomas e histopatología suelen ser similares.

La primera categoría de tendinopatía es la paratenonitis, que se refiere a la inflamación del paratenón, o lámina paratendinosa situada entre el tendón y su vaina. La tendinosis se refiere a una lesión no inflamatoria del tendón a nivel celular. La degradación está causada por el daño al colágeno, las células y los componentes vasculares del tendón, y se sabe que conduce a la ruptura. Las observaciones de los tendones que han sufrido una rotura espontánea han mostrado la presencia de fibrillas de colágeno que no están en la orientación paralela correcta o no son uniformes en longitud o diámetro, junto con tenocitos redondeados, otras anomalías celulares y el crecimiento de vasos sanguíneos. Otras formas de tendinosis que no han llevado a la rotura también han mostrado la degeneración, desorientación y adelgazamiento de las fibrillas de colágeno, junto con un aumento de la cantidad de glicosaminoglicanos entre las fibrillas. La tercera es la paratenonitis con tendinosis, en la que se combinan la inflamación del paratenón y la degeneración del tendón. La última es la tendinitis, que se refiere a la degeneración con inflamación del tendón, así como a la interrupción vascular.

Las tendinopatías pueden estar causadas por varios factores intrínsecos, como la edad, el peso corporal y la nutrición. Los factores extrínsecos suelen estar relacionados con el deporte e incluyen fuerzas o cargas excesivas, técnicas de entrenamiento deficientes y condiciones ambientales.

Otros animales

Tendón osificado de un lecho óseo de Edmontosaurus en Wyoming (Formación Lance)

En algunos organismos, entre los que destacan las aves y los dinosaurios ornitisquios, partes del tendón pueden osificarse. En este proceso, los osteocitos se infiltran en el tendón y depositan hueso como lo harían en un hueso sesamoideo como la rótula. En las aves, la osificación del tendón se produce principalmente en la extremidad posterior, mientras que en los dinosaurios ornitisquios, los tendones musculares axiales osificados forman un entramado a lo largo de las espinas neurales y hemáticas de la cola, presumiblemente para su soporte.

Ver también

Este artículo utiliza terminología anatómica.
Wikimedia Commons tiene medios relacionados con Tendones.
  • Aponeurosis
  • Cartílago
  • Cordones tendinosos
  • Lista de músculos del cuerpo humano
  • Vainas de los tendones
  1. ^ Diccionario médico Dorlands, página 602
  2. ^ Caldini, E. G.; Caldini, N.; De-Pasquale, V.; Strocchi, R.; Guizzardi, S.; Ruggeri, A.; Montes, G. S. (1990). «Distribution of elastic system fibres in the rat tail tendon and its associated sheaths». Cells Tissues Organs. 139 (4): 341-348. doi:10.1159/000147022. PMID 1706129.
  3. ^ Grant, T. M.; Thompson, M. S.; Urban, J.; Yu, J. (2013). «Las fibras elásticas están ampliamente distribuidas en el tendón y altamente localizadas alrededor de los tenocitos». Journal of Anatomy. 222 (6): 573-579. doi:10.1111/joa.12048. PMC 3666236. PMID 23587025.
  4. ^ Diccionario Médico Dorlands 2012.Página 1382
  5. ^ a b c Jozsa, L., y Kannus, P., Human Tendons: Anatomía, Fisiología y Patología. Human Kinetics: Champaign, IL, 1997.
  6. ^ Lin, T. W.; Cardenas, L.; Soslowsky, L. J. (2004). «Biomecánica de la lesión y reparación del tendón». Journal of Biomechanics. 37 (6): 865-877. doi:10.1016/j.jbiomech.2003.11.005. PMID 15111074.
  7. ^ Kjær, Michael (abril de 2004). «Role of Extracellular Matrix in Adaptation of Tendon and Skeletal Muscle to Mechanical Loading». Physiological Reviews. 84 (2): 649-698. doi:10.1152/physrev.00031.2003. ISSN 0031-9333. PMID 15044685.
  8. ^ Taye, Nandaraj; Karoulias, Stylianos Z.; Hubmacher, Dirk (enero de 2020). «El «otro» 15-40%: El papel de las proteínas de la matriz extracelular no colágena y los colágenos menores en el tendón». Journal of Orthopaedic Research. 38 (1): 23-35. doi:10.1002/jor.24440. ISSN 0736-0266. PMC 6917864. PMID 31410892.
  9. ^ Fukuta, S.; Oyama, M.; Kavalkovich, K.; Fu, F. H.; Niyibizi, C. (1998). «Identification of types II, IX and X collagens at the insertion site of the bovine achilles tendon». Matrix Biology. 17 (1): 65-73. doi:10.1016/S0945-053X(98)90125-1. PMID 9628253.
  10. ^ Fratzl, P. (2009). «Celulosa y colágeno: de las fibras a los tejidos». Current Opinion in Colloid & Interface Science. 8 (1): 32-39. doi:10.1016/S1359-0294(03)00011-6.
  11. ^ Zhang, G. E., Y.; Chervoneva, I.; Robinson, P. S.; Beason, D. P.; Carine, E. T.; Soslowsky, L. J.; Iozzo, R. V.; Birk, D. E. (2006). «Decorin regulates assembly of collagen fibrils and acquisition of biomechanical properties during tendon development». Journal of Cellular Biochemistry. 98 (6): 1436-1449. doi:10.1002/jcb.20776. PMID 16518859. S2CID 39384363.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  12. ^ Raspanti, M.; Congiu, T.; Guizzardi, S. (2002). «Structural Aspects of the Extracellular Matrix of the Tendon : An Atomic Force and Scanning Electron Microscopy Study». Archivos de Histología y Citología. 65 (1): 37-43. doi:10.1679/aohc.65.37. PMID 12002609.
  13. ^ Scott, J. E. O., C. R.; Hughes, E. W. (1981). «Arreglos de proteoglicano-colágeno en el tendón de cola de rata en desarrollo. An electron microscopical and biochemical investigation». Biochemical Journal. 195 (3): 573-581. doi:10.1042/bj1950573. PMC 1162928. PMID 6459082.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  14. ^ Scott, J. E. (2003). «Elasticidad en la matriz extracelular ‘módulos de forma’ de tendón, cartílago, etc. Un modelo de proteoglicano-filamento deslizante». Journal of Physiology. 553 (2): 335-343. doi:10.1113/jphysiol.2003.050179. PMC 2343561. PMID 12923209.
  15. ^ McNeilly, C. M.; Banes, A. J.; Benjamin, M.; Ralphs, J. R. (1996). «Las células del tendón in vivo forman una red tridimensional de procesos celulares unidos por gap junctions». Journal of Anatomy. 189 (Pt 3): 593-600. PMC 1167702. PMID 8982835.
  16. ^ «Tener un tendón de Aquiles corto puede ser el talón de Aquiles de un atleta». Recuperado 2007-10-26.
  17. ^ Young, Michael. «Una revisión sobre la realineación postural y sus componentes musculares y neuronales» (PDF).
  18. ^ Thorpe C.T., Birch H.L., Clegg P.D., Screen H.R.C. (2013). El papel de la matriz no colágena en la función del tendón. Int J ExpPathol. 94;4: 248-59.
  19. ^ Hulmes, D. J. S. (2002). «Building Collagen Molecules, Fibrils, and Suprafibrillar Structures». Journal of Structural Biology. 137 (1-2): 2-10. doi:10.1006/jsbi.2002.4450. PMID 12064927.
  20. ^ Silver, F. H.; Freeman, J. W.; Seehra, G. P. (2003). «Collagen self-assembly and the development of tendon mechanical properties». Journal of Biomechanics. 36 (10): 1529-1553. doi:10.1016/S0021-9290(03)00135-0. PMID 14499302.
  21. ^ Ker, R. F. (2002). «Las implicaciones de la calidad de fatiga adaptable de los tendones para su construcción, reparación y función». Comparative Biochemistry and Physiology A. 133 (4): 987-1000. doi:10.1016/S1095-6433(02)00171-X. PMID 12485688.
  22. ^ Cribb, A. M.; Scott, J.E. (1995). In Tendon response to tensile-stress – an ultrastructural investigation of collagen – proteoglycan interactions in stressed tendon,1995; Cambridge Univ Press.pp 423-428.
  23. ^ Screen H.R., Lee D.A., Bader D.L., Shelton J.C. (2004). «Una investigación sobre los efectos de la estructura jerárquica de los fascículos del tendón en las propiedades micromecánicas». Proc Inst Mech Eng H. 218 (2): 109-119. doi:10.1243/095441104322984004. PMID 15116898. S2CID 46256718.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  24. ^ Puxkandl, R.; Zizak, I.; Paris, O.; Keckes, J.; Tesch, W.; Bernstorff, S.; Purslow, P.; Fratzl, P. (2002). «Viscoelastic properties of collagen: synchrotron radiation investigations and structural model». Philosophical Transactions of the Royal Society B. 357 (1418): 191-197. doi:1098/rstb.2001.1033. PMC 1692933. PMID 11911776.
  25. ^ Gupta H.S., Seto J., Krauss S., Boesecke P.& Screen H.R.C. (2010). Análisis in situ de múltiples niveles de los mecanismos de deformación viscoelástica en el colágeno del tendón. J. Struct. Biol. 169(2):183-191.
  26. ^ Thorpe C.T; Udeze C.P; Birch H.L.; Clegg P.D.; Screen H.R.C. (2012). «La especialización de las propiedades mecánicas del tendón resulta de las diferencias interfasciculares». Journal of the Royal Society Interface. 9 (76): 3108-3117. doi:10.1098/rsif.2012.0362. PMC 3479922. PMID 22764132.
  27. ^ Thorpe C.T.; Klemt C; Riley G.P.; Birch H.L.; Clegg P.D.; Screen H.R.C. (2013). «Las subestructuras helicoidales en los tendones que almacenan energía proporcionan un posible mecanismo para el almacenamiento y el retorno eficiente de energía». Acta Biomater. 9 (8): 7948-56. doi:10.1016/j.actbio.2013.05.004. PMID 23669621.
  28. ^ Gatt R, Vella Wood M, Gatt A, Zarb F, Formosa C, Azzopardi KM, Casha A, Agius TP, Schembri-Wismayer P, Attard L, Chockalingam N, Grima JN (2015). «Relaciones de Poisson negativas en los tendones: Una respuesta mecánica inesperada». Acta Biomater. 24: 201-208. doi:10.1016/j.actbio.2015.06.018. PMID 26102335.
  29. ^ Batson EL, Paramour RJ, Smith TJ, Birch HL, Patterson-Kane JC, Goodship AE. (2003). Equine Vet J. |volume=35 |issue=3 |pages=314-8.¿Están las propiedades del material y la composición de la matriz de los tendones flexores y extensores de los equinos determinadas por sus funciones?
  30. ^ ScreenH.R.C., Tanner, K.E. (2012). Estructura & Biomecánica de los compuestos biológicos. En: Encyclopaedia of Composites 2nd Ed. Nicolais & Borzacchiello.Pub. John Wiley & Sons, Inc. ISBN 978-0-470-12828-2 (páginas 2928-39)
  31. ^ Nakagawa, Y. (1989). «Efecto del desuso en la ultraestructura del tendón de Aquiles en ratas». European Journal of Applied Physiology. 59 (3): 239-242. doi:10.1007/bf02386194. PMID 2583169. S2CID 20626078.
  32. ^ Reeves, N. D. (2005). «Influencia de la microgravedad simulada durante 90 días en las propiedades mecánicas del tendón humano y el efecto de las contramedidas de reanimación». Journal of Applied Physiology. 98 (6): 2278-2286. doi:10.1152/japplphysiol.01266.2004. hdl:11379/25397. PMID 15705722.
  33. ^ a b Riley, G. (2004). «La patogénesis de la tendinopatía. A molecular perspective» (PDF). Rheumatology. 43 (2): 131-142. doi:10.1093/rheumatology/keg448. PMID 12867575.
  34. ^ a b c d Sharma, P. M., N. (2006). «Biología de la lesión del tendón: curación, modelado y remodelación». Journal of Musculoskeletal and Neuronal Interactions. 6 (2): 181-190. PMID 16849830.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  35. ^ a b c d Sharma, P.; Maffulli, N. (2005). «Lesión del tendón y tendinopatía: curación y reparación». Journal of Bone and Joint Surgery. Volumen americano. 87A (1): 187-202. doi:10.2106/JBJS.D.01850. PMID 15634833. S2CID 1111422.
  36. ^ a b c d e f Wang, J. H. C. (2006). «Mecanobiología del tendón». Journal of Biomechanics. 39 (9): 1563-1582. doi:10.1016/j.jbiomech.2005.05.011. PMID 16000201.
  37. ^ Riley, G. P.; Curry, V.; DeGroot, J.; van El, B.; Verzijl, N.; Hazleman, B. L.; Bank, R. A. (2002). «Matrix metalloproteinase activities and their relationship with collagen remodelling in tendon pathology». Matrix Biology. 21 (2): 185-195. doi:10.1016/S0945-053X(01)00196-2. PMID 11852234.
  38. ^ Moulin, V.; Tam, B. Y. Y.; Castilloux, G.; Auger, F. A.; O’Connor-McCourt, M. D.; Philip, A.; Germain, L. (2001). «Fetal and adult human skin fibroblasts display intrinsic differences in contractile capacity». Journal of Cellular Physiology. 188 (2): 211-222. doi:10.1002/jcp.1110. PMID 11424088. S2CID 22026692.
  39. ^ Boyer, M. I. W., J. T.; Lou, J.; Manske, P. R.; Gelberman, R. H.; Cai, S. R. (2001). «Quantitative variation in vascular endothelial growth factor mRNA expression during early flexor tendon healing: an investigation in a canine model». Journal of Orthopaedic Research. 19 (5): 869-872. doi:10.1016/S0736-0266(01)00017-1. PMID 11562135. S2CID 20903366.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  40. ^ Astrom, M.; Rausing, A. (1995). «Tendinopatía crónica del tendón de Aquiles: un estudio de los hallazgos quirúrgicos e histopatológicos». Clinical Orthopaedics and Related Research. 316 (316): 151-164. doi:1097/00003086-199507000-00021. PMID 7634699. S2CID 25486134.
  41. ^ Berge, James C. Vanden; Storer, Robert W. (1995). «Osificación intratendinosa en las aves: Una revisión». Journal of Morphology. 226 (1): 47-77. doi:10.1002/jmor.1052260105. PMID 29865323. S2CID 46926646.
  42. ^ Organ, Chris L. (2006). «Biomecánica de los tendones osificados en los dinosaurios ornitópodos». Paleobiología. 32 (4): 652-665. doi:10.1666/05039.1. S2CID 86568665.

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