Glúten é a principal proteína de armazenamento dos grãos de trigo. O glúten é uma mistura complexa de centenas de proteínas relacionadas mas distintas, principalmente gliadina e glutenina. Existem proteínas de armazenamento semelhantes como secalina no centeio, hordeína na cevada e aveninas na aveia e são colectivamente referidas como “glúten”. O objetivo foi discutir as propriedades bioquímicas e funcionais das proteínas de glúten, incluindo estrutura, fontes e ingestão dietética. A literatura foi revista a partir de revistas de ciência alimentar e nutrição. As redes de proteínas de glúten variam devido a diferentes componentes e tamanhos, e variabilidade causada pelo genótipo, condições de crescimento e processos tecnológicos. As estruturas e interações desta matriz contribuem para as propriedades únicas do glúten. As funções resultantes são essenciais para determinar a qualidade da massa do pão e de outros produtos cozidos. O glúten é estável ao calor e tem a capacidade de agir como um agente de ligação e extensão e é comumente usado como aditivo em alimentos processados para melhorar a textura, retenção de umidade e sabor. Gliadin contém sequências de peptídeos altamente resistentes à digestão proteolítica gástrica, pancreática e intestinal no trato gastrointestinal. Pensa-se que a ingestão média diária de glúten numa dieta ocidental é de 5-20 g/dia e tem sido implicada em vários distúrbios. O glúten contendo grãos (trigo, centeio, cevada e aveia) são alimentos básicos importantes. O glúten está entre as redes proteicas mais complexas e desempenha um papel fundamental na determinação das propriedades reológicas da massa.